단백질에는 특성이 있습니다. 다람쥐

현재 위치: 참조

다람쥐- α-아미노산 잔기로 구성된 고분자량 유기 화합물.

안에 단백질 구성탄소, 수소, 질소, 산소, 황을 포함합니다. 일부 단백질은 인, 철, 아연 및 구리를 포함하는 다른 분자와 복합체를 형성합니다.

단백질은 분자량이 큽니다: 계란 알부민 - 36,000, 헤모글로빈 - 152,000, 미오신 - 500,000. 비교를 위해 알코올의 분자량은 46, 아세트산 - 60, 벤젠 - 78입니다.

단백질의 아미노산 조성

다람쥐- 비주기적인 폴리머, 그 모노머는 다음과 같습니다. α-아미노산. 일반적으로 20가지 유형의 α-아미노산을 단백질 단량체라고 부르는데, 그 중 170가지 이상이 세포와 조직에서 발견됩니다.

인간과 다른 동물의 체내에서 아미노산이 합성될 수 있는지 여부에 따라 다음과 같이 구분됩니다. 비필수 아미노산- 합성될 수 있다; 필수 아미노산- 합성이 불가능합니다. 필수 아미노산은 음식을 통해 신체에 공급되어야 합니다. 식물은 모든 종류의 아미노산을 합성합니다.

아미노산 조성에 따라, 단백질은 다음과 같습니다.- 전체 아미노산 세트를 함유하고 있습니다. 결함 있는- 일부 아미노산이 구성에 누락되어 있습니다. 단백질이 아미노산으로만 구성된 경우 이를 아미노산이라고 합니다. 단순한. 단백질에 아미노산 외에 비아미노산 성분(보결분자단)이 포함되어 있는 경우 이를 단백질이라고 합니다. 복잡한. 보결분자단은 금속(금속단백질), 탄수화물(당단백질), 지질(지단백질), 핵산(핵단백질)으로 나타낼 수 있습니다.

모두 아미노산이 함유되어 있다: 1) 카르복실기(-COOH), 2) 아미노기(-NH 2), 3) 라디칼 또는 R-기(분자의 나머지 부분). 라디칼의 구조는 아미노산의 종류에 따라 다릅니다. 아미노산 구성에 포함된 아미노 그룹과 카르복실 그룹의 수에 따라 구별됩니다. 중성 아미노산하나의 카르복실기와 하나의 아미노기를 가지며; 기본 아미노산하나 이상의 아미노기를 갖고; 산성 아미노산하나 이상의 카르복실기를 가지고 있다.

아미노산은 양쪽성 화합물, 용액에서는 산과 염기로 작용할 수 있기 때문입니다. 수용액에서 아미노산은 다양한 이온 형태로 존재합니다.

펩티드 결합

펩티드- 펩티드 결합으로 연결된 아미노산 잔기로 구성된 유기 물질.

펩타이드의 형성은 아미노산의 축합 반응의 결과로 발생합니다. 한 아미노산의 아미노 그룹이 다른 아미노산의 카르복실 그룹과 상호작용할 때, 이들 사이에 질소-탄소 공유 결합이 발생합니다. 펩타이드. 펩타이드에 포함된 아미노산 잔기의 수에 따라 디펩티드, 트리펩티드, 테트라펩티드등. 펩타이드 결합의 형성은 여러 번 반복될 수 있습니다. 이는 형성으로 이어진다. 폴리펩티드. 펩타이드의 한쪽 끝에는 자유 아미노 그룹(N-말단이라고 함)이 있고, 다른 쪽 끝에는 자유 카르복실 그룹(C-말단이라고 함)이 있습니다.

단백질 분자의 공간적 구성

단백질에 의한 특정 기능의 성능은 분자의 공간적 구성에 따라 달라집니다. 또한 세포가 단백질을 사슬 형태로 펼쳐진 상태로 유지하는 것은 에너지적으로 불리하므로 폴리펩티드 사슬이 접혀서 특정 3차원 구조 또는 형태. 4개의 레벨이 있습니다. 단백질의 공간적 조직.

1차 단백질 구조- 단백질 분자를 구성하는 폴리펩티드 사슬의 아미노산 잔기 배열 순서. 아미노산 사이의 결합은 펩타이드 결합입니다.

단백질 분자가 단지 10개의 아미노산 잔기로만 구성된 경우, 아미노산 교대 순서가 다른 이론적으로 가능한 단백질 분자 변종의 수는 10 20입니다. 20개의 아미노산이 있으면 더욱 다양한 조합을 만들 수 있습니다. 인체에서는 약 1만 가지의 서로 다른 단백질이 발견되었으며, 이는 서로 다르며 다른 유기체의 단백질과도 다릅니다.

단백질 분자의 특성과 공간 구성을 결정하는 것은 단백질 분자의 기본 구조입니다. 폴리펩티드 사슬에서 하나의 아미노산만 다른 아미노산으로 교체하면 단백질의 특성과 기능이 변화됩니다. 예를 들어, 헤모글로빈의 β-소단위에 있는 여섯 번째 글루타민 아미노산을 발린으로 대체하면 헤모글로빈 분자 전체가 주요 기능인 산소 수송을 수행할 수 없다는 사실이 발생합니다. 그러한 경우에는 겸상 적혈구 빈혈이라는 질병이 발생합니다.

2차 구조- 폴리펩티드 사슬이 나선형으로 순서대로 접힘(확장된 스프링처럼 보임). 나선의 회전은 카르복실기와 아미노기 사이에서 발생하는 수소 결합에 의해 강화됩니다. 거의 모든 CO 및 NH 그룹은 수소 결합 형성에 참여합니다. 이는 펩타이드보다 약하지만 여러 번 반복하면 이 구성에 안정성과 강성을 부여합니다. 2차 구조 수준에는 피브로인(실크, 거미줄), 케라틴(머리카락, 손톱), 콜라겐(힘줄)과 같은 단백질이 있습니다.

3차 구조- 화학적 결합(수소, 이온성, 이황화물)의 형성과 아미노산 잔기의 라디칼 사이의 소수성 상호 작용의 확립으로 인해 폴리펩티드 사슬이 소구체로 패킹됩니다. 3차 구조 형성의 주요 역할은 친수성-소수성 상호작용에 의해 수행됩니다. 수용액에서 소수성 라디칼은 물에서 숨어 소구체 내부에 그룹화되는 경향이 있는 반면, 친수성 라디칼은 수화(물 쌍극자와의 상호 작용)의 결과로 분자 표면에 나타나는 경향이 있습니다. 일부 단백질에서는 두 개의 시스테인 잔기의 황 원자 사이에 형성된 이황화 공유 결합에 의해 3차 구조가 안정화됩니다. 3차 구조 수준에는 효소, 항체 및 일부 호르몬이 있습니다.

4차 구조분자가 두 개 이상의 소구체로 구성된 복잡한 단백질의 특징입니다. 하위 단위는 이온성, 소수성 및 정전기적 상호 작용에 의해 분자 내에 유지됩니다. 때로는 4차 구조가 형성되는 동안 하위 단위 사이에 이황화 결합이 발생합니다. 가장 많이 연구된 4차 구조의 단백질은 헤모글로빈. 이는 2개의 α-소단위(141개 아미노산 잔기)와 2개의 β-소단위(146개 아미노산 잔기)로 구성됩니다. 각 하위 단위에는 철을 함유한 헴 분자가 연결되어 있습니다.

어떤 이유로 단백질의 공간 구조가 정상에서 벗어나면 단백질은 그 기능을 수행할 수 없습니다. 예를 들어 광우병(해면상뇌증)의 원인은 신경세포의 표면 단백질인 프리온의 비정상적인 형태이다.

단백질의 성질

단백질 분자의 아미노산 조성과 구조에 따라 결정됩니다. 속성. 단백질은 아미노산 라디칼에 의해 결정되는 기본 특성과 산성 특성을 결합합니다. 단백질에 산성 아미노산이 많을수록 산성 특성이 더욱 뚜렷해집니다. H+를 기증하고 추가하는 능력이 결정됩니다. 단백질의 완충 특성; 가장 강력한 완충제 중 하나는 적혈구의 헤모글로빈으로, 혈액 pH를 일정한 수준으로 유지합니다. 수용성 단백질(피브리노겐)이 있고, 기계적 기능을 수행하는 불용성 단백질(피브로인, 케라틴, 콜라겐)이 있습니다. 화학적으로 활성인 단백질(효소)이 있고, 다양한 환경 조건에 저항성이 있는 화학적으로 불활성인 단백질과 극도로 불안정한 단백질이 있습니다.

외부 요인(열, 자외선, 중금속 및 그 염, pH 변화, 방사선, 탈수)

단백질 분자의 구조적 조직이 붕괴될 수 있습니다. 주어진 단백질 분자에 내재된 3차원 구조가 상실되는 과정을 다음과 같이 부릅니다. 변성. 변성의 원인은 특정 단백질 구조를 안정화시키는 결합이 끊어지는 것입니다. 처음에는 가장 약한 관계가 끊어지고, 조건이 더욱 엄격해지면 더욱 강한 관계도 끊어집니다. 따라서 먼저 4차 구조가 손실되고 그 다음에는 3차 및 2차 구조가 손실됩니다. 공간 구성의 변화는 단백질의 특성 변화로 이어지며, 결과적으로 단백질이 고유한 생물학적 기능을 수행하는 것이 불가능해집니다. 변성이 1차 구조의 파괴를 동반하지 않는다면 다음과 같을 수 있습니다. 거꾸로 할 수 있는, 이 경우 단백질의 구조 특성이 자가 회복됩니다. 예를 들어, 막 수용체 단백질은 이러한 변성을 겪습니다. 변성 후 단백질의 구조가 회복되는 과정을 단백질이라 한다. 재생. 단백질의 공간적 구성을 복원하는 것이 불가능할 경우 변성(denaturation)이라고 합니다. 뒤집을 수 없는.

단백질의 기능

기능	예와 설명
건설	단백질은 세포막(지단백질, 당단백질), 모발(케라틴), 힘줄(콜라겐) 등의 일부로 세포 및 세포외 구조의 형성에 관여합니다.
수송	혈액 단백질 헤모글로빈은 산소를 부착하여 이를 폐에서 모든 조직과 기관으로 운반하고, 여기에서 이산화탄소를 폐로 운반합니다. 세포막의 구성에는 특정 물질과 이온을 세포에서 외부 환경으로 그리고 그 반대로 적극적이고 엄격하게 선택적으로 전달하는 특수 단백질이 포함되어 있습니다.
규제	단백질 호르몬은 대사 과정 조절에 참여합니다. 예를 들어, 인슐린 호르몬은 혈당 수치를 조절하고, 글리코겐 합성을 촉진하며, 탄수화물에서 지방 생성을 증가시킵니다.
보호	외부 단백질이나 미생물(항원)이 체내로 침투하면 특수 단백질, 즉 이를 결합하고 중화할 수 있는 항체가 형성됩니다. 피브리노겐으로 형성된 피브린은 출혈을 멈추는 데 도움이 됩니다.
모터	수축성 단백질인 액틴과 미오신은 다세포 동물에서 근육 수축을 제공합니다.
신호	세포의 표면막에는 환경 요인에 반응하여 3차 구조를 변화시켜 외부 환경으로부터 신호를 받고 세포에 명령을 전달할 수 있는 단백질 분자가 내장되어 있습니다.
저장	동물의 몸에는 일반적으로 계란 알부민과 우유 카제인을 제외하고 단백질이 저장되지 않습니다. 그러나 단백질 덕분에 일부 물질은 신체에 저장될 수 있습니다. 예를 들어 헤모글로빈이 분해되는 동안 철분은 신체에서 제거되지 않고 저장되어 단백질 페리틴과 복합체를 형성합니다.
에너지	1g의 단백질이 최종 생성물로 분해되면 17.6kJ가 방출됩니다. 먼저, 단백질은 아미노산으로 분해된 다음 최종 생성물인 물, 이산화탄소 및 암모니아로 분해됩니다. 그러나 단백질은 다른 공급원(탄수화물 및 지방)을 모두 소모한 경우에만 에너지원으로 사용됩니다.
촉매	단백질의 가장 중요한 기능 중 하나. 단백질 제공 - 세포에서 발생하는 생화학 반응을 가속화하는 효소. 예를 들어, 리불로스 바이포스페이트 카르복실라제는 광합성 동안 CO 2 의 고정을 촉매합니다.

효소

효소, 또는 효소, 생물학적 촉매인 특별한 종류의 단백질입니다. 효소 덕분에 생화학 반응은 엄청난 속도로 일어납니다. 효소 반응 속도는 무기 촉매의 참여로 발생하는 반응 속도보다 수만 배 (때로는 수백만 배) 더 빠릅니다. 효소가 작용하는 물질을 물질이라고 한다. 기판.

효소는 구형 단백질이며, 구조적 특징효소는 단순형과 복합형의 두 그룹으로 나눌 수 있습니다. 단순 효소단순 단백질, 즉 아미노산으로만 구성되어 있습니다. 복합효소복잡한 단백질, 즉 단백질 부분 외에도 비단백질 성질의 그룹을 포함합니다. 보조인자. 일부 효소는 비타민을 보조 인자로 사용합니다. 효소 분자에는 활성 센터라는 특별한 부분이 포함되어 있습니다. 액티브 센터- 효소-기질 복합체를 형성하기 위해 기질이 결합하는 효소의 작은 부분(3~12개의 아미노산 잔기). 반응이 완료되면 효소-기질 복합체는 효소와 반응 생성물로 분해됩니다. 일부 효소에는 (활성 제외) 알로스테릭 센터- 효소 속도 조절기가 부착된 부위( 알로스테릭 효소).

효소 촉매 반응의 특징은 1) 높은 효율, 2) 엄격한 선택성과 작용 방향, 3) 기질 특이성, 4) 정밀하고 정밀한 조절입니다. 효소 촉매반응의 기질과 반응 특이성은 E. Fischer(1890)와 D. Koshland(1959)의 가설에 의해 설명됩니다.

E. Fischer(키 잠금 가설)효소의 활성 중심과 기질의 공간적 구성은 서로 정확히 일치해야 한다고 제안했습니다. 기질은 "열쇠"에, 효소는 "자물쇠"에 비교됩니다.

D. Koshland(손장갑 가설)기질의 구조와 효소의 활성 중심 사이의 공간적 대응은 서로 상호 작용하는 순간에만 생성된다고 제안했습니다. 이 가설은 또한 유도된 대응 가설.

효소 반응 속도는 1) 온도, 2) 효소 농도, 3) 기질 농도, 4) pH에 따라 달라집니다. 효소는 단백질이기 때문에 생리학적으로 정상적인 조건에서 그 활성이 가장 높다는 점을 강조해야 합니다.

대부분의 효소는 0~40°C 사이의 온도에서만 작동할 수 있습니다. 이러한 한계 내에서 반응 속도는 온도가 10°C 증가할 때마다 약 2배 증가합니다. 40°C 이상의 온도에서는 단백질이 변성되고 효소 활성이 감소합니다. 영하의 온도에서는 효소가 비활성화됩니다.

기질의 양이 증가하면 기질 분자의 수가 효소 분자의 수와 같아질 때까지 효소 반응 속도가 증가합니다. 기질의 양이 더 증가하더라도 효소의 활성 중심이 포화되기 때문에 속도는 증가하지 않습니다. 단위 시간당 더 많은 수의 기질 분자가 변형되기 때문에 효소 농도가 증가하면 촉매 활성이 증가합니다.

각 효소에는 최대 활성을 나타내는 최적의 pH 값이 있습니다(펩신 - 2.0, 타액 아밀라제 - 6.8, 췌장 리파제 - 9.0). pH 값이 높거나 낮을수록 효소 활성이 감소합니다. pH의 급격한 변화로 인해 효소가 변성됩니다.

알로스테릭 효소의 속도는 알로스테릭 센터에 부착된 물질에 의해 조절됩니다. 이러한 물질이 반응 속도를 높이는 경우 이를 물질이라고 합니다. 활성제, 속도가 느려지면 - 억제제.

효소의 분류

효소가 촉매하는 화학적 변형의 유형에 따라 효소는 6가지 클래스로 분류됩니다.

옥시리덕타제(한 물질에서 다른 물질로 수소, 산소 또는 전자 원자의 이동 - 탈수소효소),
전이효소(한 물질에서 다른 물질로 메틸, 아실, 인산염 또는 아미노 그룹의 전달 - 트랜스아미나제),
가수분해효소(기질로부터 두 가지 생성물이 형성되는 가수분해 반응 - 아밀라제, 리파제)
리아제(기질에 가수분해되지 않은 첨가 또는 원자 그룹의 분리, 이 경우 C-C, C-N, C-O, C-S 결합이 깨질 수 있음 - 탈탄산효소),
이성질화효소(분자내 재배열 - 이성화효소),
리가제(C-C, C-N, C-O, C-S 결합-합성 효소의 형성으로 인한 두 분자의 연결).

클래스는 차례로 하위 클래스와 하위 하위 클래스로 세분화됩니다. 현재 국제 분류에서 각 효소에는 점으로 구분된 4개의 숫자로 구성된 특정 코드가 있습니다. 첫 번째 숫자는 클래스, 두 번째는 하위 클래스, 세 번째는 하위 하위 클래스, 네 번째는 이 하위 클래스에 있는 효소의 일련 번호입니다. 예를 들어 아르기나제 코드는 3.5.3.1입니다.

이동 강의 2번"탄수화물과 지질의 구조와 기능"

이동 강의 4번"ATP 핵산의 구조와 기능"

단백질 (단백질)은 복잡한 질소 함유 화합물의 일종으로, 생명체의 가장 특징적이고 중요한 (핵산과 함께) 구성 요소입니다. 단백질은 다양하고 다양한 기능을 수행합니다. 대부분의 단백질은 화학 반응을 촉매하는 효소입니다. 생리적 과정을 조절하는 많은 호르몬도 단백질입니다. 콜라겐, 케라틴과 같은 구조 단백질은 뼈 조직, 머리카락, 손톱의 주요 구성 요소입니다. 근육 수축성 단백질은 기계적 작업을 수행하기 위해 화학 에너지를 사용하여 길이를 변경하는 능력이 있습니다. 단백질에는 독성 물질을 결합하고 중화시키는 항체가 포함됩니다. 외부 영향(빛, 냄새)에 반응할 수 있는 일부 단백질은 자극을 인지하는 감각에서 수용체 역할을 합니다. 세포 내부와 세포막에 위치한 많은 단백질이 조절 기능을 수행합니다.

19세기 전반. 많은 화학자들, 특히 J. von Liebig은 단백질이 특별한 종류의 질소 화합물을 대표한다는 결론에 점차 도달했습니다. "단백질"이라는 이름(그리스어에서 유래)

프로토스 첫째) 1840년 네덜란드 화학자 G. Mulder가 제안했습니다. 물리적 특성 단백질은 고체 상태에서는 흰색이지만 헤모글로빈과 같은 일종의 발색단(유색) 그룹을 포함하지 않는 한 용액에서는 무색입니다. 물에 대한 용해도는 단백질마다 크게 다릅니다. 이는 또한 용액의 pH와 염 농도에 따라 달라지므로 한 단백질이 다른 단백질이 있을 때 선택적으로 침전되는 조건을 선택할 수 있습니다. 이 "염석" 방법은 단백질을 분리하고 정제하는 데 널리 사용됩니다. 정제된 단백질은 종종 용액에서 결정으로 침전됩니다.

다른 화합물에 비해 단백질의 분자량은 수천 달톤에서 수백만 달톤에 이르기까지 매우 큽니다. 따라서 초원심분리 중에 단백질은 다른 속도로 침전됩니다. 단백질 분자에는 양전하 그룹과 음전하 그룹이 존재하기 때문에 서로 다른 속도와 전기장에서 움직입니다. 이는 복잡한 혼합물에서 개별 단백질을 분리하는 데 사용되는 방법인 전기영동의 기초입니다. 단백질은 또한 크로마토그래피로 정제됩니다.

화학적 성질 구조. 단백질은 중합체이다. 반복되는 단량체 단위 또는 하위 단위로부터 사슬처럼 만들어진 분자로, 그 역할을 수행합니다. 에이 -아미노산. 아미노산의 일반식여기서 R 수소 원자 또는 일부 유기 그룹.

단백질 분자(폴리펩타이드 사슬)는 상대적으로 적은 수의 아미노산 또는 수천 개의 단량체 단위로만 구성될 수 있습니다. 아미노산의 사슬 결합은 각각 두 가지 다른 화학 그룹을 갖고 있기 때문에 가능합니다: 기본 특성을 지닌 아미노 그룹,

NH 2 , 및 산성 카르복실기, COOH. 이 두 그룹은 모두 다음 그룹에 소속되어 있습니다. 에이 -탄소 원자. 한 아미노산의 카르복실기는 다른 아미노산의 아미노기와 아미드(펩티드) 결합을 형성할 수 있습니다.

이러한 방식으로 두 개의 아미노산이 연결된 후, 두 번째 아미노산에 세 번째 아미노산을 추가하여 사슬을 연장할 수 있습니다. 위의 방정식에서 알 수 있듯이 펩타이드 결합이 형성되면 물 분자가 방출됩니다. 산, 알칼리 또는 단백질 분해 효소가 있는 경우 반응은 반대 방향으로 진행됩니다. 즉, 물을 첨가하면 폴리펩티드 사슬이 아미노산으로 분리됩니다. 이 반응을 가수분해라고 합니다. 가수분해는 자발적으로 발생하며 아미노산을 폴리펩티드 사슬로 연결하려면 에너지가 필요합니다.

모든 아미노산에는 카르복실기와 아미드기(또는 아미노산 프롤린의 경우 유사한 이미드기)가 존재하지만, 아미노산 간의 차이는 해당 그룹의 특성, 즉 "곁사슬"에 따라 결정됩니다. 위에 문자로 표시되어 있는 것

아르 자형 . 측쇄의 역할은 아미노산 글리신처럼 하나의 수소 원자에 의해 수행되거나 히스티딘 및 트립토판과 같이 일부 부피가 큰 그룹에 의해 수행될 수 있습니다. 일부 측쇄는 화학적으로 불활성인 반면 다른 측쇄는 현저하게 반응합니다.

수천 가지의 다양한 아미노산이 합성될 수 있으며 자연에는 다양한 아미노산이 발생하지만 단백질 합성에 사용되는 아미노산은 알라닌, 아르기닌, 아스파라긴, 아스파르트산, 발린, 히스티딘, 글리신, 글루타민, 글루타민 등 20가지 유형뿐입니다. 산, 이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 프롤린, 세린, 티로신, 트레오닌, 트립토판, 페닐알라닌 및 시스테인(단백질에서는 시스테인이 이량체로 존재할 수 있음)

시스틴). 사실, 일부 단백질에는 정기적으로 발생하는 20가지 아미노산 외에 다른 아미노산이 포함되어 있지만, 이는 나열된 20가지 아미노산 중 하나가 단백질에 포함된 후 변형된 결과로 형성됩니다.광학 활동. 글리신을 제외한 모든 아미노산은 에이 -탄소 원자에는 4개의 서로 다른 그룹이 붙어 있습니다. 기하학의 관점에서 볼 때, 네 개의 다른 그룹은 두 가지 방식으로 부착될 수 있으며, 따라서 두 개의 가능한 구성, 즉 두 개의 이성질체가 물체가 거울상에 있는 것처럼 서로 관련되어 있습니다. 왼손이 오른손처럼. 한 가지 구성은 왼쪽 또는 왼손잡이(엘 ), 다른 하나는 오른쪽 또는 우회전(디 ), 이러한 두 이성질체는 편광면의 회전 방향이 다르기 때문입니다. 단백질에서만 발견됨엘 -아미노산(글리신은 예외입니다. 4개의 그룹 중 2개가 동일하기 때문에 한 가지 형태로만 표시될 수 있습니다), 모두 광학적으로 활성입니다(이성질체가 하나뿐이므로).디 - 아미노산은 본질적으로 드물다. 일부 항생제와 박테리아의 세포벽에서 발견됩니다.아미노산 서열. 폴리펩티드 사슬의 아미노산은 무작위로 배열되지 않고 특정한 고정된 순서로 배열되어 있으며, 이 순서에 따라 단백질의 기능과 특성이 결정됩니다. 20가지 아미노산의 순서를 바꾸면 알파벳 문자로 다양한 텍스트를 만들 수 있는 것처럼 수많은 단백질을 만들 수 있습니다.

과거에는 단백질의 아미노산 서열을 결정하는 데 종종 몇 년이 걸렸습니다. 직접 결정은 자동으로 수행할 수 있는 장치가 만들어졌지만 여전히 노동 집약적인 작업입니다. 일반적으로 해당 유전자의 뉴클레오티드 서열을 결정하고 그로부터 단백질의 아미노산 서열을 추론하는 것이 더 쉽습니다. 현재까지 수백 가지 단백질의 아미노산 서열이 이미 결정되었습니다. 해독된 단백질의 기능은 일반적으로 알려져 있으며, 이는 예를 들어 악성 신생물에서 형성된 유사한 단백질의 가능한 기능을 상상하는 데 도움이 됩니다.

복잡한 단백질. 아미노산만으로 구성된 단백질을 단순단백질이라고 합니다. 그러나 종종 아미노산이 아닌 금속 원자나 일부 화학적 화합물이 폴리펩티드 사슬에 부착됩니다. 이러한 단백질을 복합체라고 합니다. 예를 들어 헤모글로빈이 있습니다. 헤모글로빈에는 철 포르피린이 포함되어 있어 붉은 색을 결정하고 산소 운반체 역할을 할 수 있습니다.

가장 복잡한 단백질의 이름은 결합된 그룹의 특성을 나타냅니다. 당단백질에는 설탕이 포함되어 있고 지질단백질에는 지방이 포함되어 있습니다. 효소의 촉매 활성이 부착된 그룹에 따라 달라지면 이를 보결분자 그룹이라고 합니다. 종종 비타민은 보결 그룹의 역할을 하거나 보결 그룹의 일부가 됩니다. 예를 들어, 망막의 단백질 중 하나에 부착된 비타민 A는 빛에 대한 민감도를 결정합니다.

3차 구조. 중요한 것은 단백질 자체의 아미노산 서열(1차 구조)이 아니라 그것이 공간에 배치되는 방식입니다. 폴리펩티드 사슬의 전체 길이를 따라 수소 이온은 규칙적인 수소 결합을 형성하여 나선 또는 층(2차 구조)의 모양을 제공합니다. 그러한 나선과 층의 조합으로부터 다음 순서의 컴팩트한 형태, 즉 단백질의 3차 구조가 나타납니다. 사슬의 단량체 단위를 보유하고 있는 결합 주위에서 작은 각도의 회전이 가능합니다. 따라서 순전히 기하학적인 관점에서 볼 때 모든 폴리펩티드 사슬에 가능한 구성의 수는 무한히 많습니다. 실제로 각 단백질은 일반적으로 아미노산 서열에 따라 결정되는 하나의 구성으로만 존재합니다. 이 구조는 딱딱하지 않고 마치 « 호흡”은 특정 평균 구성을 중심으로 변동합니다. 해제된 스프링이 최소 자유 에너지에 해당하는 상태로만 압축되는 것처럼 회로는 자유 에너지(일을 생성하는 능력)가 최소인 구성으로 접혀 있습니다. 종종 사슬의 한 부분은 이황화물에 의해 다른 부분과 견고하게 연결됩니다(봄 여름 시즌) 두 개의 시스테인 잔기 사이의 결합. 이것이 부분적으로 시스테인이 아미노산 중에서 특히 중요한 역할을 하는 이유입니다.

단백질 구조의 복잡성이 너무 커서 아미노산 서열을 알고 있더라도 단백질의 3차 구조를 계산하는 것은 아직 불가능합니다. 그러나 단백질 결정을 얻는 것이 가능하다면 X선 회절을 통해 3차 구조를 결정할 수 있습니다.

구조적 단백질, 수축성 단백질 및 기타 일부 단백질에서는 사슬이 길어지고 근처에 있는 여러 개의 약간 접힌 사슬이 원섬유를 형성합니다. 원섬유는 차례로 더 큰 섬유 형태로 접힙니다. 그러나 용액에 있는 대부분의 단백질은 구형 모양을 가지고 있습니다. 사슬은 공 속의 실처럼 작은 구체에 감겨 있습니다. 이 구성의 자유 에너지는 소수성("물을 밀어내는") 아미노산이 소구 내부에 숨겨져 있고 친수성("물을 끌어당기는") 아미노산이 표면에 있기 때문에 최소입니다.

많은 단백질은 여러 폴리펩티드 사슬의 복합체입니다. 이 구조를 단백질의 4차 구조라고 합니다. 예를 들어, 헤모글로빈 분자는 4개의 하위 단위로 구성되며, 각 하위 단위는 구형 단백질입니다.

구조 단백질은 선형 구성으로 인해 매우 높은 인장 강도를 갖는 섬유를 형성하는 반면, 구형 구성은 단백질이 다른 화합물과 특정 상호 작용을 할 수 있게 합니다. 사슬이 올바르게 배치되면 소구 표면에 반응성 화학 그룹이 위치한 특정 모양의 공동이 나타납니다. 주어진 단백질이 효소라면, 열쇠가 자물쇠에 들어가는 것처럼, 일반적으로 더 작은 물질의 또 다른 분자가 그러한 구멍으로 들어갑니다. 이 경우, 공동에 위치한 화학 그룹의 영향으로 분자의 전자 구름의 구성이 변경되고 이로 인해 특정 방식으로 반응하게 됩니다. 이러한 방식으로 효소는 반응을 촉매합니다. 항체 분자에는 다양한 이물질이 결합되어 무해해지는 구멍이 있습니다. 단백질과 다른 화합물의 상호작용을 설명하는 "자물쇠와 열쇠" 모델을 통해 우리는 효소와 항체의 특이성을 이해할 수 있습니다. 특정 화합물에만 반응하는 능력.

다양한 유형의 유기체에 있는 단백질. 다른 종의 식물과 동물에서 동일한 기능을 수행하므로 동일한 이름을 갖는 단백질도 유사한 구성을 갖습니다. 그러나 아미노산 서열은 다소 다릅니다. 종이 공통 조상으로부터 갈라지면서 특정 위치의 일부 아미노산은 다른 위치의 돌연변이로 대체됩니다. 유전병을 일으키는 해로운 돌연변이는 자연선택에 의해 제거되지만, 유익하거나 적어도 중립적인 돌연변이는 지속될 수 있습니다. 두 종이 서로 가까울수록 단백질에서 차이가 덜 발견됩니다.

일부 단백질은 상대적으로 빠르게 변화하고 다른 단백질은 매우 보존됩니다. 후자에는 예를 들어 시토크롬이 포함됩니다. 와 함께대부분의 살아있는 유기체에서 발견되는 호흡 효소. 인간과 침팬지의 아미노산 서열은 동일하며 시토크롬에서는 와 함께밀에서는 아미노산의 38%만이 달랐습니다. 인간과 세균을 비교해도 시토크롬의 유사성은 와 함께박테리아와 인간의 공통 조상이 약 20억년 전에 지구에 살았음에도 불구하고 (차이점은 여기에서 아미노산의 65%에 영향을 미칩니다) 여전히 볼 수 있습니다. 요즘에는 아미노산 서열의 비교가 다양한 유기체 간의 진화 관계를 반영하는 계통발생수(가계도)를 구성하는 데 자주 사용됩니다.

변성. 합성된 단백질 분자는 접힘으로써 그 특징적인 구성을 획득합니다. 그러나 이 구성은 가열, pH 변화, 유기 용매에 노출, 표면에 거품이 나타날 때까지 용액을 흔드는 것만으로도 파괴될 수 있습니다. 이런 방식으로 변형된 단백질을 변성이라고 합니다. 생물학적 활성을 잃고 일반적으로 불용성이 됩니다. 변성 단백질의 잘 알려진 예로는 삶은 계란이나 휘핑 크림이 있습니다. 약 100개의 아미노산만 함유한 작은 단백질은 재생이 가능합니다. 원래 구성을 다시 얻습니다. 그러나 대부분의 단백질은 단순히 얽힌 폴리펩티드 사슬 덩어리로 변하며 이전 구성을 복원하지 않습니다.

활성 단백질을 분리하는 데 있어서 가장 어려운 점 중 하나는 변성에 대한 극도의 민감성입니다. 단백질의 이러한 특성은 식품 보존에 유용하게 적용됩니다. 고온은 미생물의 효소를 비가역적으로 변성시키고 미생물은 죽습니다.

단백질 합성 단백질을 합성하려면 살아있는 유기체가 하나의 아미노산을 다른 아미노산에 연결할 수 있는 효소 시스템을 갖추어야 합니다. 어떤 아미노산을 결합해야 하는지 결정하려면 정보 소스도 필요합니다. 신체에는 수천 가지 종류의 단백질이 있고 각각은 평균 수백 개의 아미노산으로 구성되어 있으므로 필요한 정보는 실로 엄청날 것입니다. 이는 유전자를 구성하는 핵산 분자에 저장됩니다(녹음이 자기 테이프에 저장되는 방식과 유사). 센티미터 . 또한 유전; 핵산.효소 활성화. 아미노산으로부터 합성된 폴리펩타이드 사슬이 항상 최종 형태의 단백질은 아닙니다. 많은 효소는 먼저 비활성 전구체로 합성되고 다른 효소가 사슬의 한쪽 끝에서 여러 아미노산을 제거한 후에만 활성화됩니다. 트립신과 같은 일부 소화 효소는 이러한 비활성 형태로 합성됩니다. 이 효소는 사슬의 말단 단편이 제거된 결과 소화관에서 활성화됩니다. 활성 형태의 분자가 두 개의 짧은 사슬로 구성된 호르몬 인슐린은 소위 하나의 사슬 형태로 합성됩니다. 프로인슐린. 그런 다음 이 사슬의 중간 부분이 제거되고 나머지 조각은 서로 결합하여 활성 호르몬 분자를 형성합니다. 복잡한 단백질은 특정 화학 그룹이 단백질에 부착된 후에만 형성되며, 이러한 추가에는 종종 효소가 필요합니다.대사 순환. 탄소, 질소 또는 수소의 방사성 동위원소로 표지된 동물 아미노산을 먹이면 이 표지가 신속하게 단백질에 통합됩니다. 표지된 아미노산이 체내로 유입되는 것을 중단하면 단백질의 표지된 양이 감소하기 시작합니다. 이 실험은 생성된 단백질이 수명이 다할 때까지 체내에 유지되지 않음을 보여줍니다. 몇 가지 예외를 제외하면 이들 모두는 역동적인 상태에 있으며 끊임없이 아미노산으로 분해된 다음 다시 합성됩니다.

일부 단백질은 세포가 죽으면 분해되어 파괴됩니다. 예를 들어 적혈구와 장의 내부 표면을 감싸는 상피 세포에서 이런 일이 항상 발생합니다. 또한 단백질의 분해와 재합성은 살아있는 세포에서도 발생합니다. 이상하게도 단백질 분해에 대해서는 단백질 합성에 대해 알려진 바가 더 적습니다. 그러나 분해에는 소화관에서 단백질을 아미노산으로 분해하는 것과 유사한 단백질 분해 효소가 관련된다는 것은 분명합니다.

다양한 단백질의 반감기는 몇 시간에서 몇 달까지 다양합니다. 유일한 예외는 콜라겐 분자입니다. 일단 형성되면 안정적으로 유지되며 갱신되거나 교체되지 않습니다. 그러나 시간이 지남에 따라 일부 특성, 특히 탄력성이 변하고 재생되지 않기 때문에 피부에 주름이 나타나는 등 특정 연령 관련 변화가 발생합니다.

합성 단백질. 화학자들은 오랫동안 아미노산을 중합하는 방법을 배워왔지만, 아미노산이 무질서하게 결합되어 있어 그러한 중합 생성물은 천연 생성물과 거의 유사하지 않습니다. 사실, 특정 순서로 아미노산을 결합하는 것이 가능하며 이로 인해 일부 생물학적 활성 단백질, 특히 인슐린을 얻을 수 있습니다. 그 과정은 매우 복잡하며, 이러한 방식으로 분자에 약 100개의 아미노산이 포함된 단백질만 얻는 것이 가능합니다. 그 대신 원하는 아미노산 서열에 해당하는 유전자의 염기서열을 합성하거나 분리한 후 이 유전자를 박테리아에 도입하면 복제를 통해 원하는 생성물을 대량으로 생산하는 것이 바람직하다. 그러나 이 방법에는 단점도 있습니다. 센티미터 . 또한 유전 공학. 단백질과 영양 체내의 단백질이 아미노산으로 분해되면 이 아미노산은 다시 단백질을 합성하는 데 사용될 수 있습니다. 동시에 아미노산 자체는 분해될 수 있으므로 완전히 재사용되지는 않습니다. 또한 성장, 임신 및 상처 치유 과정에서 단백질 합성이 분해를 초과해야 한다는 것도 분명합니다. 신체는 지속적으로 일부 단백질을 잃습니다. 이들은 머리카락, 손톱 및 피부 표면층의 단백질입니다. 그러므로 단백질을 합성하기 위해서는 각 유기체가 음식으로부터 아미노산을 섭취해야 합니다. 녹색 식물은 CO로부터 합성됩니다. 2 , 물과 암모니아 또는 질산염은 모두 단백질에서 발견되는 20개의 아미노산입니다. 많은 박테리아는 설탕(또는 이와 동등한 것)과 고정된 질소가 있는 상태에서도 아미노산을 합성할 수 있지만, 설탕은 궁극적으로 녹색 식물에 의해 공급됩니다. 동물은 아미노산을 합성하는 능력이 제한되어 있습니다. 그들은 녹색 식물이나 다른 동물을 먹음으로써 아미노산을 얻습니다. 소화관에서 흡수된 단백질은 아미노산으로 분해되고, 후자는 흡수되며, 이로부터 주어진 유기체의 특징적인 단백질이 생성됩니다. 흡수된 단백질 중 어느 것도 신체 구조에 통합되지 않습니다. 유일한 예외는 많은 포유동물에서 일부 모체 항체가 태반을 통해 태아의 혈류로 그대로 전달될 수 있으며, 모유(특히 반추 동물의 경우)를 통해 출생 직후 신생아에게 전달될 수 있다는 것입니다.단백질 요구량. 생명을 유지하려면 신체가 음식에서 일정량의 단백질을 섭취해야 한다는 것은 분명합니다. 그러나 이러한 필요성의 정도는 여러 가지 요인에 따라 달라집니다. 신체는 에너지원(칼로리)이자 구조를 구축하는 재료로서 음식이 필요합니다. 에너지의 필요성이 우선입니다. 이는 식단에 탄수화물과 지방이 거의 없을 때 식이 단백질이 자체 단백질 합성을 위해 사용되는 것이 아니라 칼로리 공급원으로 사용된다는 것을 의미합니다. 장기간의 단식 중에는 에너지 요구를 충족시키기 위해 자신의 단백질도 사용됩니다. 식단에 탄수화물이 충분하면 단백질 섭취를 줄일 수 있습니다.질소 균형. 평균적으로 약. 단백질 전체 질량의 16%는 질소입니다. 단백질에 포함된 아미노산이 분해될 때 포함된 질소는 다양한 질소 화합물의 형태로 소변과 (적지만) 대변을 통해 체내에서 배설됩니다. 따라서 단백질 영양의 품질을 평가하기 위해 질소 균형과 같은 지표를 사용하는 것이 편리합니다. 신체에 유입되는 질소량과 하루에 배설되는 질소량의 차이(그램)입니다. 성인의 정상적인 영양 섭취량은 동일합니다. 성장하는 유기체에서 배설되는 질소의 양은 받는 양보다 적습니다. 균형은 긍정적이다. 식단에 단백질이 부족하면 균형이 부정적입니다. 식단에 칼로리가 충분하지만 단백질이 없으면 신체는 단백질을 저장합니다. 동시에, 단백질 대사가 느려지고, 단백질 합성에서 아미노산의 반복적인 활용이 가능한 최고 효율로 발생합니다. 그러나 손실은 불가피하며 질소 화합물은 여전히 소변과 일부 대변으로 배설됩니다. 단백질 단식 중 하루에 체내에서 배설되는 질소의 양은 일일 단백질 결핍을 측정하는 역할을 할 수 있습니다. 이러한 결핍에 상응하는 양의 단백질을 식단에 도입함으로써 질소 균형이 회복될 수 있다고 가정하는 것은 당연합니다. 그러나 이것은 사실이 아닙니다. 이 정도의 단백질을 섭취하면 신체는 아미노산을 덜 효율적으로 사용하기 시작하므로 질소 균형을 회복하려면 추가 단백질이 필요합니다.

식단에 포함된 단백질의 양이 질소 균형을 유지하는 데 필요한 양을 초과하면 아무런 해가 없는 것으로 보입니다. 과잉 아미노산은 단순히 에너지원으로 사용됩니다. 특히 놀라운 예로서, 에스키모인은 탄수화물을 거의 섭취하지 않고 질소 균형을 유지하는 데 필요한 단백질 양의 약 10배를 소비합니다. 그러나 대부분의 경우 단백질을 에너지원으로 사용하는 것은 주어진 양의 탄수화물이 같은 양의 단백질보다 더 많은 칼로리를 생산할 수 있기 때문에 유익하지 않습니다. 가난한 나라의 사람들은 탄수화물에서 칼로리를 얻고 최소한의 단백질을 섭취합니다.

신체가 비단백질 제품의 형태로 필요한 칼로리를 섭취하는 경우 질소 균형 유지를 보장하는 최소 단백질 양은 대략 100g입니다. 하루 30g. 빵 4조각이나 우유 0.5리터에 이 정도의 단백질이 들어있습니다. 약간 더 큰 숫자가 일반적으로 최적으로 간주됩니다. 50~70g을 권장합니다.

필수 아미노산. 지금까지 단백질은 전체로 간주되었습니다. 한편, 단백질 합성이 일어나기 위해서는 필요한 모든 아미노산이 체내에 존재해야 합니다. 동물의 몸 자체는 일부 아미노산을 합성할 수 있습니다. 그것들은 반드시 식단에 존재할 필요는 없기 때문에 대체 가능하다고 불립니다. 질소 공급원으로서 단백질의 전체 공급이 충분하다는 것이 중요합니다. 그런 다음 비필수 아미노산이 부족하면 신체는 과잉으로 존재하는 아미노산을 희생하여 이를 합성할 수 있습니다. 나머지 "필수" 아미노산은 합성될 수 없으며 음식을 통해 신체에 공급되어야 합니다. 인간에게 필수적인 것은 발린, 류신, 이소류신, 트레오닌, 메티오닌, 페닐알라닌, 트립토판, 히스티딘, 라이신 및 아르기닌입니다. (아르기닌은 체내에서 합성이 가능하지만, 신생아나 성장기 어린이에서는 충분한 양으로 생산되지 않기 때문에 필수아미노산으로 분류됩니다. 반면, 식품에 함유된 이러한 아미노산 중 일부는 성인에게는 불필요한 아미노산이 될 수 있습니다. 사람.)

이 필수 아미노산 목록은 다른 척추동물과 심지어 곤충에서도 거의 동일합니다. 단백질의 영양가는 일반적으로 성장하는 쥐에게 단백질을 먹이고 동물의 체중 증가를 모니터링하여 결정됩니다.

단백질의 영양가. 단백질의 영양가는 가장 부족한 필수 아미노산에 따라 결정됩니다. 이를 예를 들어 설명하겠습니다. 우리 몸의 단백질은 평균 약. 2% 트립토판(중량 기준). 식단에 1% 트립토판을 함유한 단백질 10g이 포함되어 있고 그 안에 다른 필수 아미노산이 충분하다고 가정해 보겠습니다. 우리의 경우, 이 불완전 단백질 10g은 본질적으로 완전 단백질 5g과 동일합니다. 나머지 5g은 에너지원으로만 사용될 수 있습니다. 아미노산은 실제로 체내에 저장되지 않고 단백질 합성이 일어나기 위해서는 모든 아미노산이 동시에 존재해야 하기 때문에 필수 아미노산 섭취 효과는 모두 섭취하는 경우에만 감지될 수 있습니다. 동시에 몸에 들어가다. 대부분의 동물성 단백질의 평균 구성은 인체의 평균 단백질 구성에 가깝기 때문에 우리의 식단이 고기, 계란, 우유, 치즈와 같은 음식이 풍부하면 아미노산 결핍에 직면할 가능성이 거의 없습니다. 그러나 필수 아미노산이 거의 포함되지 않은 젤라틴(콜라겐 변성 산물)과 같은 단백질이 있습니다. 식물성 단백질은 이런 의미에서 젤라틴보다 우수하지만 필수 아미노산도 부족합니다. 특히 라이신과 트립토판 함량이 낮습니다. 그럼에도 불구하고 순수 채식은 신체에 필수 아미노산을 공급하기에 충분한 식물성 단백질을 약간 더 많이 섭취하지 않는 한 전혀 해롭다고 간주될 수 없습니다. 식물은 씨앗, 특히 밀과 다양한 콩류의 씨앗에 가장 많은 단백질을 함유하고 있습니다. 아스파라거스와 같은 어린 새싹에도 단백질이 풍부합니다.식단의 합성 단백질. 옥수수 단백질과 같은 불완전 단백질에 소량의 합성 필수 아미노산 또는 아미노산이 풍부한 단백질을 첨가함으로써 후자의 영양가를 크게 높일 수 있습니다. 그로 인해 소비되는 단백질의 양이 증가합니다. 또 다른 가능성은 질산염이나 암모니아를 질소원으로 첨가하여 석유 탄화수소에서 박테리아나 효모를 성장시키는 것입니다. 이렇게 얻은 미생물 단백질은 가금류나 가축의 사료로 사용되거나 사람이 직접 섭취할 수도 있습니다. 세 번째로 널리 사용되는 방법은 반추동물의 생리를 이용하는 방법입니다. 반추동물에서는 소위 위의 초기 부분에 있습니다. 반추위에는 불완전한 식물성 단백질을 보다 완전한 미생물 단백질로 전환시키는 특별한 형태의 박테리아와 원생동물이 서식하며, 이러한 단백질은 소화 및 흡수 후에 동물성 단백질로 전환됩니다. 값싼 합성 질소 함유 화합물인 요소를 가축 사료에 첨가할 수 있습니다. 반추위에 사는 미생물은 요소질소를 사용하여 탄수화물(사료에 훨씬 더 많이 있음)을 단백질로 전환합니다. 가축 사료에 함유된 전체 질소의 약 3분의 1은 요소의 형태로 나타날 수 있는데, 이는 본질적으로 어느 정도 단백질의 화학적 합성을 의미합니다. 미국에서는 단백질을 얻는 방법 중 하나로 이 방법이 중요한 역할을 하고 있다.문학 머레이 R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. 인간 생화학, 권. 12. 엠., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J, 등. 분자세포생물학, 권. 13. 엠., 1994

등전점

양쪽 성 - 단백질의 산-염기 특성.

4차 구조

많은 단백질은 여러 개의 하위 단위(프로토머)로 구성되며, 이는 동일하거나 다른 아미노산 조성을 가질 수 있습니다. 이 경우 단백질은 4차 구조. 단백질은 일반적으로 짝수의 하위 단위(2, 4, 6)를 포함합니다. 상호 작용은 이온 결합, 수소 결합 및 반 데르 발스 힘으로 인해 발생합니다. 성인 헤모글로빈 HbA는 4개의 쌍을 이루는 동일한 하위 단위로 구성됩니다( 에이 2 β 2).

4차 구조는 다음과 같은 많은 생물학적 이점을 제공합니다.

a) 유전 물질이 절약되고, 단백질의 1차 구조에 대한 정보가 기록되는 구조 유전자와 mRNA의 길이가 감소합니다.

b) 하위 단위를 교체하여 활동을 변경할 수 있습니다.

변화하는 조건과 관련된 효소 (적응). 헤모글로빈

신생아는 단백질( 에이 2γ 2) . 하지만 처음 몇 달 동안 구성은 성인의 구성과 비슷해집니다. (2β 2) .

8.4. 단백질의 물리화학적 성질

단백질은 아미노산과 마찬가지로 양쪽성 화합물이며 완충 특성을 가지고 있습니다.

단백질은 다음과 같이 나눌 수 있습니다. 중성, 산성 및 염기성.

중성 단백질이온화되기 쉬운 그룹(산성과 염기성)이 동일하게 포함되어 있습니다. 이러한 단백질의 등전점은 pH가 중성에 가까운 환경에 있습니다.< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI이면 단백질은 음전하를 띤 음이온이 됩니다.

NH 3 - 단백질 - COOH<-->+ NH 3 - 단백질 - COO -<-->NH 2 - 단백질 - COO -

pH< pI 수용액 I pH > pI

산성 단백질포함하다 이온화되기 쉬운 그룹 수가 동일하지 않음: 아미노 그룹보다 카르복실 그룹이 더 많습니다. 수용액에서는 음전하를 띠고 용액은 산성이 됩니다. 산(H+)이 첨가되면 단백질은 먼저 등전점에 진입한 다음, 산이 과잉되면 양이온으로 전환됩니다. 알칼리성 환경에서 이러한 단백질은 음전하를 띠게 됩니다(아미노기의 전하가 사라짐).

산성 단백질

NH 3 - 단백질 - COO – + H + + NH 3 - 단백질 - COO – + H + + NH 3 - 단백질 - COOH

| <--> | <--> |

COO - 쿤 쿠

수용액 pH = p I pH< PI

과잉 산의 단백질

양전하를 띠는

알칼리성 환경에서 산성 단백질은 음전하를 띤다.

NH 3 - 단백질 - COO – OH – NH 2 - 단백질 - COO –

| <--> |

COO – COO –

pH > pI

기본 단백질포함하다 이온화되기 쉬운 그룹 수가 동일하지 않음: 카르복실 그룹보다 아미노 그룹이 더 많습니다. 수용액에서는 양전하를 띠고 용액은 알칼리성이 됩니다. 알칼리(OH-)를 첨가하면 단백질은 먼저 등전점에 진입한 후, 알칼리를 초과하면 음이온으로 변합니다. 산성 환경에서 이러한 단백질은 양전하를 띠게 됩니다(카르복실기의 전하가 사라짐).

다람쥐- 분자량이 큰 천연 폴리펩티드. 그들은 모든 살아있는 유기체의 일부이며 다양한 생물학적 기능을 수행합니다.

단백질 구조.

단백질은 4가지 수준의 구조를 가지고 있습니다.

단백질 1차 구조- 공간에서 접힌 폴리펩티드 사슬의 아미노산의 선형 서열:

단백질 2차 구조- 폴리펩티드 사슬의 형태 사이의 수소 결합으로 인해 공간에서 비틀림 NH그리고 콜로라도그룹으로. 2가지 설치 방법이 있습니다: α -나선형 및 β - 구조.

단백질 3차 구조소용돌이를 입체적으로 표현한 것이다. α -나선형 또는 β -공간의 구조:

이 구조는 시스테인 잔기 사이의 -S-S- 이황화물 다리에 의해 형성됩니다. 반대로 하전된 이온은 이러한 구조의 형성에 참여합니다.

단백질 4차 구조서로 다른 폴리펩티드 사슬 사이의 상호 작용으로 인해 형성됩니다.

단백질 합성.

합성은 첫 번째 아미노산이 고분자 담체에 고정되고 새로운 아미노산이 순차적으로 추가되는 고체상 방법을 기반으로 합니다. 그런 다음 중합체는 폴리펩티드 사슬에서 분리됩니다.

단백질의 물리적 특성.

단백질의 물리적 특성은 구조에 따라 결정되므로 단백질은 다음과 같이 구분됩니다. 구형의(물에 용해됨) 및 원섬유의(물에 불용성).

단백질의 화학적 성질.

1. 단백질 변성(1차 구조를 유지하면서 2차 및 3차 구조가 파괴됨) 변성의 예로는 달걀을 삶을 때 달걀 흰자가 응고되는 현상이 있습니다.

2. 단백질 가수분해- 아미노산 형성과 함께 산성 또는 알칼리성 용액에서 1차 구조의 비가역적 파괴. 이 방법으로 단백질의 정량적 구성을 확립할 수 있습니다.

3. 정성적 반응:

뷰레 반응- 알칼리성 용액에서 펩티드 결합과 구리(II) 염의 상호 작용. 반응이 끝나면 용액이 보라색으로 변합니다.

크산토단백질 반응- 질산과 반응하면 노란색을 나타낸다.

단백질의 생물학적 중요성.

1. 단백질은 건축 자재이며 근육, 뼈 및 조직이 구성됩니다.

2. 단백질 - 수용체. 그들은 환경의 이웃 세포에서 오는 신호를 전송하고 인식합니다.

3. 단백질은 신체의 면역체계에 중요한 역할을 합니다.

4. 단백질은 수송 기능을 수행하고 분자나 이온을 합성 또는 축적 장소로 수송합니다. (헤모글로빈은 조직에 산소를 운반합니다.)

5. 단백질 - 촉매 - 효소. 이는 반응 속도를 수백만 배로 높이는 매우 강력한 선택적 촉매입니다.

체내에서 합성되지 않는 아미노산이 많이 있습니다. 바꾸어 놓을 수 없는, 그들은 티신, 페닐알라닌, 메티닌, 발린, 류신, 트립토판, 이소류신, 트레오닌과 같은 음식에서만 얻습니다.

단백질의 화학적 성질

단백질의 물리적 특성

단백질의 물리적, 화학적 특성. 단백질 색 반응

단백질의 특성은 수행하는 기능만큼 다양합니다. 일부 단백질은 물에 용해되어 일반적으로 콜로이드 용액(예: 달걀 흰자)을 형성합니다. 다른 것들은 묽은 소금 용액에 용해됩니다. 또 다른 것들은 불용성입니다(예: 외피 조직의 단백질).

아미노산 잔기의 라디칼에서 단백질은 많은 반응에 참여할 수 있는 다양한 작용기를 포함합니다. 단백질은 산화-환원 반응, 에스테르화, 알킬화, 니트로화를 거치며 산과 염기 모두와 염을 형성할 수 있습니다(단백질은 양쪽성임).

1. 단백질 가수분해: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

아미노산 1 아미노산 2

2. 단백질 침전:

a) 가역적

용액 내 단백질 ⇔ 단백질 침전물. Na +, K + 염 용액의 영향으로 발생

b) 비가역적(변성)

외부 요인(온도, 기계적 작용 - 압력, 마찰, 흔들기, 초음파, 화학 물질의 작용 - 산, 알칼리 등)의 영향으로 변성되는 동안 단백질의 2차, 3차 및 4차 구조에 변화가 발생합니다. 거대분자, 즉 고유 공간 구조. 단백질의 기본 구조와 그에 따른 화학적 조성은 변하지 않습니다.

변성 과정에서 단백질의 물리적 특성이 변합니다. 즉, 용해도가 감소하고 생물학적 활성이 손실됩니다. 동시에 특정 화학 그룹의 활성이 증가하고 단백질에 대한 단백질 분해 효소의 효과가 촉진되므로 가수 분해가 더 쉽습니다.

예를 들어 알부민(달걀 흰자)은 60~70°의 온도에서 용액으로부터 침전되어(응고됨) 물에 용해되는 능력을 잃습니다.

단백질 변성 과정의 계획(단백질 분자의 3차 및 2차 구조 파괴)

,3. 단백질 연소

단백질은 연소되어 질소, 이산화탄소, 물 및 기타 물질을 생성합니다. 연소에는 깃털이 타는 특유의 냄새가 동반됩니다.

4. 단백질에 대한 색상(정성적) 반응:

a) 크산토단백질 반응(벤젠 고리를 포함하는 아미노산 잔기에 대한):

Protein + HNO 3 (농축) → 노란색

b) 뷰렛 반응(펩타이드 결합에 대한):

Protein + CuSO 4 (sat) + NaOH (conc) → 밝은 보라색

c) 시스테인 반응(황을 함유한 아미노산 잔기에 대한):

Protein + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → 검정색