Białko ma właściwości. Wiewiórki

jesteś tutaj: Odniesienie

Wiewiórki- związki organiczne o dużej masie cząsteczkowej składające się z reszt α-aminokwasowych.

W skład białka obejmuje węgiel, wodór, azot, tlen, siarkę. Niektóre białka tworzą kompleksy z innymi cząsteczkami zawierającymi fosfor, żelazo, cynk i miedź.

Białka mają dużą masę cząsteczkową: albumina jaja - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozyna - 500 000 Dla porównania: masa cząsteczkowa alkoholu wynosi 46, kwasu octowego - 60, benzenu - 78.

Skład aminokwasowy białek

Wiewiórki- polimery nieokresowe, których monomerami są α-aminokwasy. Zwykle 20 rodzajów α-aminokwasów nazywa się monomerami białkowymi, chociaż ponad 170 z nich występuje w komórkach i tkankach.

W zależności od tego, czy aminokwasy mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i innych zwierząt, wyróżnia się je: aminokwasy nieistotne- można syntetyzować; niezbędne aminokwasy- nie można syntetyzować. Niezbędne aminokwasy muszą być dostarczane do organizmu poprzez pożywienie. Rośliny syntetyzują wszystkie rodzaje aminokwasów.

W zależności od składu aminokwasów białka są: kompletne- zawierają cały zestaw aminokwasów; wadliwy- w ich składzie brakuje niektórych aminokwasów. Jeśli białka składają się wyłącznie z aminokwasów, nazywa się je prosty. Jeśli białka zawierają oprócz aminokwasów składnik nieaminokwasowy (grupę prostetyczną), nazywa się je złożony. Grupę prostetyczną mogą reprezentować metale (metaloproteiny), węglowodany (glikoproteiny), lipidy (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).

Wszystko zawierają aminokwasy: 1) grupa karboksylowa (-COOH), 2) grupa aminowa (-NH2), 3) rodnik lub grupa R (reszta cząsteczki). Struktura rodnika jest różna dla różnych typów aminokwasów. W zależności od liczby grup aminowych i grup karboksylowych wchodzących w skład aminokwasów wyróżnia się: obojętne aminokwasy posiadający jedną grupę karboksylową i jedną grupę aminową; podstawowe aminokwasy posiadający więcej niż jedną grupę aminową; aminokwasy kwasowe mające więcej niż jedną grupę karboksylową.

Aminokwasy są związki amfoteryczne, ponieważ w roztworze mogą działać zarówno jako kwasy, jak i zasady. W roztworach wodnych aminokwasy występują w różnych postaciach jonowych.

Wiązanie peptydowe

Peptydy- substancje organiczne składające się z reszt aminokwasowych połączonych wiązaniami peptydowymi.

Tworzenie peptydów następuje w wyniku reakcji kondensacji aminokwasów. Kiedy grupa aminowa jednego aminokwasu oddziałuje z grupą karboksylową innego, powstaje między nimi kowalencyjne wiązanie azot-węgiel, tzw. peptyd. W zależności od liczby reszt aminokwasowych zawartych w peptydzie istnieją dipeptydy, tripeptydy, tetrapeptydy itp. Tworzenie wiązania peptydowego można powtarzać wielokrotnie. Prowadzi to do formacji polipeptydy. Na jednym końcu peptydu znajduje się wolna grupa aminowa (zwana końcem N), a na drugim wolna grupa karboksylowa (zwana końcem C).

Organizacja przestrzenna cząsteczek białek

Spełnianie przez białka pewnych specyficznych funkcji zależy od przestrzennej konfiguracji ich cząsteczek; dodatkowo energetycznie niekorzystne jest dla komórki utrzymywanie białek w postaci niezłożonej, w postaci łańcucha, dlatego łańcuchy polipeptydowe ulegają fałdowaniu, uzyskując pewna trójwymiarowa struktura lub konformacja. Istnieją 4 poziomy organizacja przestrzenna białek.

Podstawowa struktura białka- kolejność ułożenia reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym tworzącym cząsteczkę białka. Wiązanie między aminokwasami jest wiązaniem peptydowym.

Jeśli cząsteczka białka składa się tylko z 10 reszt aminokwasowych, wówczas liczba teoretycznie możliwych wariantów cząsteczek białka różniących się kolejnością naprzemienności aminokwasów wynosi 10 20. Mając 20 aminokwasów, można z nich stworzyć jeszcze więcej różnych kombinacji. W organizmie człowieka znaleziono około dziesięciu tysięcy różnych białek, które różnią się zarówno między sobą, jak i od białek innych organizmów.

To pierwotna struktura cząsteczki białka określa właściwości cząsteczek białka i ich konfigurację przestrzenną. Zastąpienie jednego aminokwasu innym w łańcuchu polipeptydowym prowadzi do zmiany właściwości i funkcji białka. Na przykład zastąpienie szóstego aminokwasu glutaminy w podjednostce β hemoglobiny waliną prowadzi do tego, że cząsteczka hemoglobiny jako całość nie może pełnić swojej głównej funkcji - transportu tlenu; W takich przypadkach u osoby rozwija się choroba zwana anemią sierpowatokrwinkową.

Struktura wtórna- uporządkowane złożenie łańcucha polipeptydowego w spiralę (wygląda jak rozciągnięta sprężyna). Zwoje helisy są wzmocnione wiązaniami wodorowymi, które powstają pomiędzy grupami karboksylowymi i grupami aminowymi. Prawie wszystkie grupy CO i NH biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych. Są słabsze od peptydowych, ale wielokrotnie powtarzane, nadają tej konfiguracji stabilność i sztywność. Na poziomie struktury wtórnej znajdują się białka: fibroina (jedwab, pajęczyna), keratyna (włosy, paznokcie), kolagen (ścięgna).

Struktura trzeciorzędowa- upakowanie łańcuchów polipeptydowych w globule, powstałe w wyniku powstania wiązań chemicznych (wodorowych, jonowych, dwusiarczkowych) i powstania oddziaływań hydrofobowych pomiędzy rodnikami reszt aminokwasowych. Główną rolę w tworzeniu struktury trzeciorzędowej odgrywają oddziaływania hydrofilowo-hydrofobowe. W roztworach wodnych rodniki hydrofobowe mają tendencję do ukrywania się przed wodą, grupując się wewnątrz globuli, natomiast rodniki hydrofilowe w wyniku hydratacji (oddziaływania z dipolami wody) mają tendencję do pojawiania się na powierzchni cząsteczki. W niektórych białkach struktura trzeciorzędowa jest stabilizowana przez dwusiarczkowe wiązania kowalencyjne utworzone pomiędzy atomami siarki dwóch reszt cysteiny. Na poziomie struktury trzeciorzędowej znajdują się enzymy, przeciwciała i niektóre hormony.

Struktura czwartorzędowa charakterystyczne dla złożonych białek, których cząsteczki są utworzone przez dwie lub więcej kulek. Podjednostki są utrzymywane w cząsteczce poprzez oddziaływania jonowe, hydrofobowe i elektrostatyczne. Czasami podczas tworzenia struktury czwartorzędowej między podjednostkami występują wiązania dwusiarczkowe. Najlepiej zbadanym białkiem o strukturze czwartorzędowej jest hemoglobina. Tworzą go dwie podjednostki α (141 reszt aminokwasowych) i dwie podjednostki β (146 reszt aminokwasowych). Z każdą podjednostką związana jest cząsteczka hemu zawierająca żelazo.

Jeżeli z jakiegoś powodu konformacja przestrzenna białek odbiega od normy, białko nie może pełnić swoich funkcji. Na przykład przyczyną „choroby szalonych krów” (encefalopatii gąbczastej) jest nieprawidłowa konformacja prionów, białek powierzchniowych komórek nerwowych.

Właściwości białek

Decyduje o tym skład aminokwasowy i struktura cząsteczki białka właściwości. Białka łączą właściwości zasadowe i kwasowe, określone przez rodniki aminokwasowe: im więcej aminokwasów kwasowych w białku, tym wyraźniejsze są jego właściwości kwasowe. Określana jest zdolność do oddawania i dodawania H+ właściwości buforujące białek; Jednym z najsilniejszych buforów jest hemoglobina zawarta w czerwonych krwinkach, która utrzymuje pH krwi na stałym poziomie. Istnieją białka rozpuszczalne (fibrynogen) i białka nierozpuszczalne, które pełnią funkcje mechaniczne (fibroina, keratyna, kolagen). Istnieją białka chemicznie aktywne (enzymy), są białka chemicznie nieaktywne, odporne na różne warunki środowiskowe i takie, które są wyjątkowo niestabilne.

Czynniki zewnętrzne (ciepło, promieniowanie ultrafioletowe, metale ciężkie i ich sole, zmiany pH, promieniowanie, odwodnienie)

może powodować zaburzenie organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Nazywa się proces utraty trójwymiarowej konformacji właściwej danej cząsteczce białka denaturacja. Przyczyną denaturacji jest zerwanie wiązań stabilizujących określoną strukturę białka. Początkowo zrywane są najsłabsze więzi, a w miarę zaostrzania warunków zrywane są nawet silniejsze. Dlatego najpierw tracone są struktury czwartorzędowe, potem trzeciorzędowe i wtórne. Zmiana konfiguracji przestrzennej prowadzi do zmiany właściwości białka i w efekcie uniemożliwia mu pełnienie przyrodzonych mu funkcji biologicznych. Jeśli denaturacji nie towarzyszy zniszczenie struktury pierwotnej, może tak być odwracalny w tym przypadku następuje samoodzyskiwanie charakterystycznej konformacji białka. Takiej denaturacji ulegają na przykład białka receptorów błonowych. Nazywa się proces przywracania struktury białka po denaturacji renaturacja. Jeżeli przywrócenie konfiguracji przestrzennej białka nie jest możliwe, wówczas nazywa się denaturację nieodwracalny.

Funkcje białek

Funkcjonować	Przykłady i wyjaśnienia
Budowa	Białka biorą udział w tworzeniu struktur komórkowych i zewnątrzkomórkowych: są częścią błon komórkowych (lipoproteiny, glikoproteiny), włosów (keratyna), ścięgien (kolagen) itp.
Transport	Białko krwi, hemoglobina, wiąże tlen i transportuje go z płuc do wszystkich tkanek i narządów, a z nich przenosi dwutlenek węgla do płuc; W skład błon komórkowych wchodzą specjalne białka, które zapewniają aktywne i ściśle selektywne przenoszenie określonych substancji i jonów z komórki do środowiska zewnętrznego i z powrotem.
Regulacyjne	Hormony białkowe biorą udział w regulacji procesów metabolicznych. Na przykład hormon insuliny reguluje poziom glukozy we krwi, wspomaga syntezę glikogenu i zwiększa powstawanie tłuszczów z węglowodanów.
Ochronny	W odpowiedzi na przenikanie obcych białek lub mikroorganizmów (antygenów) do organizmu powstają specjalne białka – przeciwciała, które mogą je wiązać i neutralizować. Fibryna utworzona z fibrynogenu pomaga zatrzymać krwawienie.
Silnik	Białka kurczliwe, aktyna i miozyna, zapewniają skurcz mięśni u zwierząt wielokomórkowych.
Sygnał	W powierzchniową błonę komórkową wbudowane są cząsteczki białka, które w odpowiedzi na czynniki środowiskowe mają zdolność zmiany swojej trzeciorzędowej struktury, odbierając w ten sposób sygnały ze środowiska zewnętrznego i przekazując polecenia komórce.
Składowanie	W ciele zwierząt białka z reguły nie są magazynowane, z wyjątkiem albuminy jaja i kazeiny mleka. Ale dzięki białkom niektóre substancje mogą być magazynowane w organizmie, na przykład podczas rozkładu hemoglobiny żelazo nie jest usuwane z organizmu, ale jest magazynowane, tworząc kompleks z białkiem ferrytyną.
Energia	Kiedy 1 g białka rozpada się na produkty końcowe, uwalniane jest 17,6 kJ. Najpierw białka rozkładają się na aminokwasy, a następnie na produkty końcowe – wodę, dwutlenek węgla i amoniak. Jednakże białka są wykorzystywane jako źródło energii tylko wtedy, gdy zostaną wykorzystane inne źródła (węglowodany i tłuszcze).
Katalityczny	Jedna z najważniejszych funkcji białek. Dostarczane przez białka - enzymy przyspieszające reakcje biochemiczne zachodzące w komórkach. Na przykład karboksylaza wodorofosforanu rybulozy katalizuje wiązanie CO2 podczas fotosyntezy.

Enzymy

Enzymy, Lub enzymy, stanowią specjalną klasę białek będących katalizatorami biologicznymi. Dzięki enzymom reakcje biochemiczne zachodzą z ogromną szybkością. Szybkość reakcji enzymatycznych jest dziesiątki tysięcy (a czasem miliony) większa niż szybkość reakcji zachodzących przy udziale katalizatorów nieorganicznych. Substancja, na którą działa enzym, nazywa się podłoże.

Enzymy to białka kuliste, cechy strukturalne Enzymy można podzielić na dwie grupy: proste i złożone. Proste enzymy są białkami prostymi, tj. składają się wyłącznie z aminokwasów. Złożone enzymy są białkami złożonymi, tj. Oprócz części białkowej zawierają grupę o charakterze niebiałkowym - kofaktor. Niektóre enzymy wykorzystują witaminy jako kofaktory. Cząsteczka enzymu zawiera specjalną część zwaną centrum aktywnym. Aktywny ośrodek- niewielka część enzymu (od trzech do dwunastu reszt aminokwasowych), w której następuje wiązanie substratu lub substratów z utworzeniem kompleksu enzym-substrat. Po zakończeniu reakcji kompleks enzym-substrat rozpada się na enzym i produkt(y) reakcji. Niektóre enzymy mają (z wyjątkiem aktywnych) centra allosteryczne- obszary, do których przyłączone są regulatory szybkości enzymów ( enzymy allosteryczne).

Reakcje katalizy enzymatycznej charakteryzują się: 1) wysoką wydajnością, 2) ścisłą selektywnością i kierunkiem działania, 3) specyficznością substratową, 4) dokładną i precyzyjną regulacją. Specyficzność substratową i reakcyjną reakcji katalizy enzymatycznej wyjaśniają hipotezy E. Fischera (1890) i D. Koshlanda (1959).

E. Fisher (hipoteza zamka na klucz) zasugerowali, że konfiguracje przestrzenne centrum aktywnego enzymu i substratu muszą dokładnie sobie odpowiadać. Substrat porównywany jest do „klucza”, enzym do „zamka”.

D. Koshland (hipoteza rękawicy) zasugerowali, że zgodność przestrzenna pomiędzy strukturą substratu i centrum aktywnego enzymu powstaje dopiero w momencie ich wzajemnego oddziaływania. Ta hipoteza jest również nazywana hipoteza indukowanej korespondencji.

Szybkość reakcji enzymatycznych zależy od: 1) temperatury, 2) stężenia enzymu, 3) stężenia substratu, 4) pH. Należy podkreślić, że ponieważ enzymy są białkami, ich aktywność jest najwyższa w normalnych warunkach fizjologicznych.

Większość enzymów może działać tylko w temperaturach od 0 do 40°C. W tych granicach szybkość reakcji wzrasta około 2 razy na każde 10°C wzrostu temperatury. W temperaturach powyżej 40°C białko ulega denaturacji i aktywność enzymu maleje. W temperaturach bliskich zamarzania enzymy ulegają inaktywacji.

Wraz ze wzrostem ilości substratu szybkość reakcji enzymatycznej wzrasta, aż liczba cząsteczek substratu zrówna się z liczbą cząsteczek enzymu. Przy dalszym wzroście ilości substratu prędkość nie wzrośnie, ponieważ centra aktywne enzymu są nasycone. Wzrost stężenia enzymu prowadzi do zwiększonej aktywności katalitycznej, gdyż przemianie ulega większa liczba cząsteczek substratu w jednostce czasu.

Dla każdego enzymu istnieje optymalna wartość pH, przy której wykazuje on maksymalną aktywność (pepsyna – 2,0, amylaza ślinowa – 6,8, lipaza trzustkowa – 9,0). Przy wyższych lub niższych wartościach pH aktywność enzymu maleje. Przy nagłych zmianach pH enzym ulega denaturacji.

Szybkość enzymów allosterycznych jest regulowana przez substancje przyłączające się do centrów allosterycznych. Jeżeli substancje te przyspieszają reakcję, nazywa się je aktywatory, jeśli zwolnią - inhibitory.

Klasyfikacja enzymów

Ze względu na rodzaj przemian chemicznych, które katalizują, enzymy dzielą się na 6 klas:

oksyreduktazy(przeniesienie atomów wodoru, tlenu lub elektronów z jednej substancji na drugą – dehydrogenaza),
transferazy(przeniesienie grupy metylowej, acylowej, fosforanowej lub aminowej z jednej substancji na drugą – transaminaza),
hydrolazy(reakcje hydrolizy, podczas których z substratu powstają dwa produkty – amylaza, lipaza),
liazy(niehydrolityczny dodatek do substratu lub oderwanie od niego grupy atomów, w którym to przypadku można rozerwać wiązania C-C, C-N, C-O, C-S - dekarboksylaza),
izomerazy(przegrupowanie wewnątrzcząsteczkowe – izomeraza),
ligazy(połączenie dwóch cząsteczek w wyniku powstania wiązań C-C, C-N, C-O, C-S - syntetaza).

Klasy dzielą się z kolei na podklasy i podklasy. W aktualnej klasyfikacji międzynarodowej każdy enzym ma swój specyficzny kod, składający się z czterech liczb oddzielonych kropkami. Pierwsza liczba to klasa, druga to podklasa, trzecia to podklasa, czwarta to numer seryjny enzymu w tej podklasie, na przykład kod arginazy to 3.5.3.1.

Idź do wykłady nr 2„Budowa i funkcje węglowodanów i lipidów”

Idź do wykłady nr 4„Struktura i funkcje kwasów nukleinowych ATP”

BIAŁKA (białka), klasa złożonych związków zawierających azot, najbardziej charakterystycznych i najważniejszych (wraz z kwasami nukleinowymi) składników materii żywej. Białka pełnią liczne i różnorodne funkcje. Większość białek to enzymy katalizujące reakcje chemiczne. Wiele hormonów regulujących procesy fizjologiczne to także białka. Białka strukturalne, takie jak kolagen i keratyna, są głównymi składnikami tkanki kostnej, włosów i paznokci. Białka kurczliwe mięśni mają zdolność zmiany swojej długości poprzez wykorzystanie energii chemicznej do wykonania pracy mechanicznej. Białka obejmują przeciwciała, które wiążą i neutralizują substancje toksyczne. Niektóre białka, które mogą reagować na wpływy zewnętrzne (światło, zapach), służą jako receptory w zmysłach, które odbierają podrażnienie. Wiele białek znajdujących się wewnątrz komórki i na błonie komórkowej pełni funkcje regulacyjne.

W pierwszej połowie XIX w. wielu chemików, a wśród nich przede wszystkim J. von Liebig, stopniowo doszło do wniosku, że białka stanowią szczególną klasę związków azotowych. Nazwa „białka” (od greckiego.

proto pierwszy) został zaproponowany w 1840 roku przez holenderskiego chemika G. Muldera. WŁAŚCIWOŚCI FIZYCZNE Białka są białe w stanie stałym, ale bezbarwne w roztworze, chyba że zawierają jakąś grupę chromoforową (kolorową), taką jak hemoglobina. Rozpuszczalność w wodzie różni się znacznie pomiędzy różnymi białkami. Zmienia się także w zależności od pH i stężenia soli w roztworze, dzięki czemu można dobrać warunki, w jakich jedno białko będzie selektywnie wytrącać się w obecności innych białek. Ta metoda „wysalania” jest szeroko stosowana do izolowania i oczyszczania białek. Oczyszczone białko często wytrąca się z roztworu w postaci kryształów.

W porównaniu do innych związków masa cząsteczkowa białek jest bardzo duża i waha się od kilku tysięcy do wielu milionów daltonów. Dlatego podczas ultrawirowania białka ulegają sedymentacji i to z różną szybkością. Ze względu na obecność w cząsteczkach białek grup naładowanych dodatnio i ujemnie, poruszają się one z różnymi prędkościami i w polu elektrycznym. Stanowi to podstawę elektroforezy, metody stosowanej do izolowania poszczególnych białek ze złożonych mieszanin. Białka oczyszcza się również metodą chromatografii.

WŁAŚCIWOŚCI CHEMICZNE Struktura. Białka są polimerami, tj. cząsteczki zbudowane jak łańcuchy z powtarzających się jednostek monomeru, czyli podjednostek, których rolę pełnią A -aminokwasy. Ogólny wzór aminokwasów gdzie R atom wodoru lub jakaś grupa organiczna.

Cząsteczka białka (łańcuch polipeptydowy) może składać się jedynie ze stosunkowo niewielkiej liczby aminokwasów lub kilku tysięcy jednostek monomeru. Połączenie aminokwasów w łańcuch jest możliwe, ponieważ każdy z nich ma dwie różne grupy chemiczne: grupę aminową o podstawowych właściwościach,

NH 2 i kwaśną grupę karboksylową COOH. Obie te grupy są powiązane A -atom węgla. Grupa karboksylowa jednego aminokwasu może tworzyć wiązanie amidowe (peptydowe) z grupą aminową innego aminokwasu:

Po połączeniu w ten sposób dwóch aminokwasów łańcuch można przedłużyć, dodając trzeci do drugiego aminokwasu i tak dalej. Jak widać z powyższego równania, gdy tworzy się wiązanie peptydowe, uwalniana jest cząsteczka wody. W obecności kwasów, zasad czy enzymów proteolitycznych reakcja przebiega w odwrotnym kierunku: łańcuch polipeptydowy ulega rozszczepieniu na aminokwasy po dodaniu wody. Reakcja ta nazywa się hydrolizą. Hydroliza zachodzi spontanicznie, a do połączenia aminokwasów w łańcuch polipeptydowy wymagana jest energia.

Grupa karboksylowa i grupa amidowa (lub podobna grupa imidowa w przypadku aminokwasu proliny) są obecne we wszystkich aminokwasach, ale różnice między aminokwasami zależą od charakteru grupy, czyli „łańcucha bocznego”. co wskazuje litera powyżej

R . Rolę łańcucha bocznego może pełnić jeden atom wodoru, jak w aminokwasie glicynie, lub pewna grupa o dużych rozmiarach, jak w histydynie i tryptofanie. Niektóre łańcuchy boczne są chemicznie obojętne, podczas gdy inne są wyraźnie reaktywne.

Można syntetyzować wiele tysięcy różnych aminokwasów i wiele różnych aminokwasów występuje w przyrodzie, ale do syntezy białek wykorzystuje się tylko 20 rodzajów aminokwasów: alanina, arginina, asparagina, kwas asparaginowy, walina, histydyna, glicyna, glutamina, glutaminian kwasy, izoleucyna, leucyna, lizyna, metionina, prolina, seryna, tyrozyna, treonina, tryptofan, fenyloalanina i cysteina (w białkach cysteina może występować jako dimer

cystyna). Co prawda niektóre białka oprócz regularnie występujących dwudziestu zawierają inne aminokwasy, jednak powstają one w wyniku modyfikacji jednego z dwudziestu wymienionych po włączeniu go do białka.Aktywność optyczna. Wszystkie aminokwasy, z wyjątkiem glicyny, mają A Do atomu węgla -przyłączone są cztery różne grupy. Z punktu widzenia geometrii cztery różne grupy można przyłączyć na dwa sposoby, w związku z czym istnieją dwie możliwe konfiguracje, czyli dwa izomery, powiązane ze sobą jak obiekt ze swoim lustrzanym odbiciem, tj. jak lewa ręka w prawo. Jedna konfiguracja nazywana jest lewą lub leworęczną ( L ), a drugi prawy, czyli prawoskrętny ( D ), ponieważ dwa takie izomery różnią się kierunkiem obrotu płaszczyzny światła spolaryzowanego. Występuje wyłącznie w białkach L -aminokwasy (wyjątkiem jest glicyna; można ją przedstawić tylko w jednej formie, ponieważ dwie z czterech grup są takie same) i wszystkie są optycznie czynne (ponieważ istnieje tylko jeden izomer). D -aminokwasy są rzadkie w przyrodzie; występują w niektórych antybiotykach i ścianie komórkowej bakterii.Sekwencja aminokwasów. Aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym nie są ułożone losowo, ale w określonej kolejności i to właśnie ta kolejność determinuje funkcje i właściwości białka. Zmieniając kolejność 20 rodzajów aminokwasów, możesz stworzyć ogromną liczbę różnych białek, tak jak możesz stworzyć wiele różnych tekstów z liter alfabetu.

W przeszłości określenie sekwencji aminokwasów białka często trwało kilka lat. Bezpośrednie oznaczanie jest w dalszym ciągu zadaniem dość pracochłonnym, chociaż stworzono urządzenia, które pozwalają na jego wykonanie w sposób automatyczny. Zwykle łatwiej jest określić sekwencję nukleotydową odpowiedniego genu i wywnioskować z niej sekwencję aminokwasów białka. Do chwili obecnej ustalono już sekwencje aminokwasowe wielu setek białek. Funkcje rozszyfrowanych białek są zwykle znane, co pomaga wyobrazić sobie możliwe funkcje podobnych białek powstających na przykład w nowotworach złośliwych.

Złożone białka. Białka składające się wyłącznie z aminokwasów nazywane są prostymi. Często jednak do łańcucha polipeptydowego przyłączony jest atom metalu lub jakiś związek chemiczny niebędący aminokwasem. Takie białka nazywane są złożonymi. Przykładem jest hemoglobina: zawiera porfirynę żelaza, która decyduje o jej czerwonej barwie i pozwala jej pełnić rolę nośnika tlenu.

Nazwy najbardziej złożonych białek wskazują na charakter przyłączonych grup: glikoproteiny zawierają cukry, lipoproteiny zawierają tłuszcze. Jeżeli aktywność katalityczna enzymu zależy od przyłączonej grupy, wówczas nazywa się to grupą prostetyczną. Często witamina pełni rolę grupy protetycznej lub jest jej częścią. Na przykład witamina A, związana z jednym z białek siatkówki, decyduje o jej wrażliwości na światło.

Struktura trzeciorzędowa. Ważna jest nie tyle sekwencja aminokwasów samego białka (struktura pierwotna), ile sposób jego ułożenia w przestrzeni. Na całej długości łańcucha polipeptydowego jony wodorowe tworzą regularne wiązania wodorowe, które nadają mu kształt helisy lub warstwy (struktura wtórna). Z połączenia takich helis i warstw wyłania się zwarta forma kolejnego rzędu: trzeciorzędowa struktura białka. Wokół wiązań utrzymujących jednostki monomeru łańcucha możliwe są obroty pod małymi kątami. Dlatego z czysto geometrycznego punktu widzenia liczba możliwych konfiguracji dowolnego łańcucha polipeptydowego jest nieskończenie duża. W rzeczywistości każde białko zwykle występuje tylko w jednej konfiguracji, określonej przez jego sekwencję aminokwasów. Ta konstrukcja nie jest sztywna, jest tak, jakby « oddycha” oscyluje wokół pewnej średniej konfiguracji. Obwód jest złożony w konfigurację, w której energia swobodna (zdolność do wytworzenia pracy) jest minimalna, tak jak zwolniona sprężyna ściska się tylko do stanu odpowiadającego minimalnej energii swobodnej. Często jedna część łańcucha jest sztywno połączona z drugą za pomocą dwusiarczku ( SS) wiązania między dwiema resztami cysteiny. Częściowo dlatego cysteina odgrywa szczególnie ważną rolę wśród aminokwasów.

Złożoność struktury białek jest tak duża, że nie jest jeszcze możliwe obliczenie trzeciorzędowej struktury białka, nawet jeśli znana jest jego sekwencja aminokwasów. Ale jeśli możliwe jest uzyskanie kryształów białka, wówczas jego trzeciorzędową strukturę można określić za pomocą dyfrakcji promieni rentgenowskich.

W białkach strukturalnych, kurczliwych i niektórych innych łańcuchy są wydłużone, a kilka leżących w pobliżu lekko złożonych łańcuchów tworzy włókienka; z kolei włókienka składają się w większe formacje włókien. Jednakże większość białek w roztworze ma kształt kulisty: łańcuchy są zwinięte w kulkę, jak przędza w kłębek. Energia swobodna w tej konfiguracji jest minimalna, ponieważ aminokwasy hydrofobowe („odpychające wodę”) są ukryte wewnątrz globuli, a aminokwasy hydrofilowe („przyciągające wodę”) znajdują się na jej powierzchni.

Wiele białek to kompleksy kilku łańcuchów polipeptydowych. Struktura ta nazywana jest czwartorzędową strukturą białka. Na przykład cząsteczka hemoglobiny składa się z czterech podjednostek, z których każda jest białkiem globularnym.

Białka strukturalne ze względu na swoją konfigurację liniową tworzą włókna charakteryzujące się bardzo dużą wytrzymałością na rozciąganie, natomiast konfiguracja globularna pozwala białkom na wchodzenie w specyficzne interakcje z innymi związkami. Przy prawidłowym ułożeniu łańcuchów na powierzchni globuli pojawiają się wnęki o określonym kształcie, w których mieszczą się reaktywne grupy chemiczne. Jeśli dane białko jest enzymem, to do takiej wnęki wchodzi inna, zwykle mniejsza cząsteczka jakiejś substancji, tak jak klucz do zamka; w tym przypadku konfiguracja chmury elektronowej cząsteczki zmienia się pod wpływem grup chemicznych znajdujących się we wnęce, co wymusza na niej określoną reakcję. W ten sposób enzym katalizuje reakcję. Cząsteczki przeciwciał mają również wnęki, w których wiążą się różne obce substancje, dzięki czemu stają się nieszkodliwe. Model „zamka i klucza”, który wyjaśnia oddziaływanie białek z innymi związkami, pozwala zrozumieć specyfikę enzymów i przeciwciał, tj. ich zdolność do reagowania tylko z określonymi związkami.

Białka w różnych typach organizmów. Białka, które pełnią tę samą funkcję u różnych gatunków roślin i zwierząt i dlatego noszą tę samą nazwę, mają również podobną konfigurację. Różnią się one jednak nieco sekwencją aminokwasów. W miarę odchodzenia gatunków od wspólnego przodka niektóre aminokwasy w pewnych pozycjach są zastępowane przez mutacje innymi. Szkodliwe mutacje powodujące choroby dziedziczne są eliminowane w drodze doboru naturalnego, ale korzystne lub przynajmniej neutralne mogą się utrzymywać. Im bliżej siebie znajdują się dwa gatunki, tym mniejsze są różnice w ich białkach.

Niektóre białka zmieniają się stosunkowo szybko, inne są bardzo konserwatywne. Ten ostatni obejmuje na przykład cytochrom Z enzym oddechowy występujący w większości żywych organizmów. U ludzi i szympansów sekwencje aminokwasów są identyczne, podobnie jak w cytochromie Z W pszenicy tylko 38% aminokwasów było odmiennych. Nawet porównując ludzi i bakterie, podobieństwo cytochromów Z(różnice dotyczą tutaj 65% aminokwasów) są nadal widoczne, chociaż wspólny przodek bakterii i człowieka żył na Ziemi około dwóch miliardów lat temu. Obecnie porównanie sekwencji aminokwasów jest często wykorzystywane do konstruowania drzewa filogenetycznego (rodzinnego), odzwierciedlającego powiązania ewolucyjne pomiędzy różnymi organizmami.

Denaturacja. Zsyntetyzowana cząsteczka białka, składana, uzyskuje swoją charakterystyczną konfigurację. Konfiguracja ta może jednak zostać zniszczona przez ogrzewanie, zmianę pH, wystawienie na działanie rozpuszczalników organicznych, a nawet po prostu potrząsanie roztworem, aż na jego powierzchni pojawią się pęcherzyki. Białko zmodyfikowane w ten sposób nazywa się denaturatem; traci swoją aktywność biologiczną i zwykle staje się nierozpuszczalny. Dobrze znanymi przykładami denaturowanego białka są jajka na twardo lub bita śmietana. Małe białka zawierające tylko około stu aminokwasów są zdolne do renaturacji, tj. ponownie uzyskać pierwotną konfigurację. Jednak większość białek po prostu zamienia się w masę splątanych łańcuchów polipeptydowych i nie przywraca swojej poprzedniej konfiguracji.

Jedną z głównych trudności w izolowaniu aktywnych białek jest ich wyjątkowa wrażliwość na denaturację. Ta właściwość białek znajduje przydatne zastosowanie w utrwalaniu żywności: wysoka temperatura nieodwracalnie denaturuje enzymy mikroorganizmów, w wyniku czego mikroorganizmy obumierają.

SYNTEZA BIAŁKA Aby syntetyzować białko, żywy organizm musi posiadać system enzymów zdolnych do łączenia jednego aminokwasu z drugim. Źródło informacji jest również potrzebne do określenia, które aminokwasy należy połączyć. Ponieważ w organizmie istnieje tysiące rodzajów białek, a każde z nich składa się średnio z kilkuset aminokwasów, wymagana informacja musi być naprawdę ogromna. Jest on przechowywany (podobnie jak nagranie na taśmie magnetycznej) w cząsteczkach kwasu nukleinowego tworzących geny. Cm . także DZIEDZICZNY; KWASY NUKLEINOWE.Aktywacja enzymów. Łańcuch polipeptydowy syntetyzowany z aminokwasów nie zawsze jest białkiem w swojej ostatecznej postaci. Wiele enzymów jest syntetyzowanych najpierw jako nieaktywne prekursory i stają się aktywne dopiero wtedy, gdy inny enzym usunie kilka aminokwasów na jednym końcu łańcucha. Niektóre enzymy trawienne, takie jak trypsyna, są syntetyzowane w tej nieaktywnej formie; enzymy te ulegają aktywacji w przewodzie pokarmowym w wyniku usunięcia końcowego fragmentu łańcucha. Hormon insuliny, którego cząsteczka w swojej aktywnej postaci składa się z dwóch krótkich łańcuchów, syntetyzowana jest w postaci jednego łańcucha, tzw. proinsulina. Następnie środkowa część tego łańcucha jest usuwana, a pozostałe fragmenty łączą się, tworząc cząsteczkę aktywnego hormonu. Białka złożone powstają dopiero po przyłączeniu do białka określonej grupy chemicznej, a to dodanie często wymaga również enzymu.Krążenie metaboliczne. Po podaniu zwierzęciu aminokwasów znakowanych radioaktywnymi izotopami węgla, azotu lub wodoru, znacznik szybko ulega wbudowaniu w jego białka. Jeśli znakowane aminokwasy przestaną przedostawać się do organizmu, ilość znacznika w białkach zaczyna się zmniejszać. Eksperymenty te pokazują, że powstałe białka nie są zatrzymywane w organizmie do końca życia. Wszystkie, z nielicznymi wyjątkami, znajdują się w stanie dynamicznym, stale rozkładając się na aminokwasy, a następnie ponownie syntetyzując.

Niektóre białka rozkładają się, gdy komórki umierają i ulegają zniszczeniu. Dzieje się tak cały czas, na przykład w przypadku czerwonych krwinek i komórek nabłonkowych wyściełających wewnętrzną powierzchnię jelita. Ponadto rozkład i resynteza białek zachodzi również w żywych komórkach. Co dziwne, mniej wiadomo na temat rozkładu białek niż na temat ich syntezy. Wiadomo jednak, że w rozkładzie biorą udział enzymy proteolityczne podobne do tych, które w przewodzie pokarmowym rozkładają białka na aminokwasy.

Okres półtrwania różnych białek waha się od kilku godzin do wielu miesięcy. Jedynym wyjątkiem jest cząsteczka kolagenu. Po uformowaniu pozostają stabilne i nie są odnawiane ani wymieniane. Z biegiem czasu jednak zmieniają się niektóre ich właściwości, w szczególności elastyczność, a brak ich odnawiania skutkuje pewnymi zmianami związanymi z wiekiem, takimi jak pojawienie się zmarszczek na skórze.

Białka syntetyczne. Chemicy dawno nauczyli się polimeryzować aminokwasy, ale aminokwasy są łączone w sposób nieuporządkowany, tak że produkty takiej polimeryzacji w niewielkim stopniu przypominają produkty naturalne. To prawda, że możliwe jest łączenie aminokwasów w określonej kolejności, co umożliwia otrzymanie niektórych biologicznie aktywnych białek, w szczególności insuliny. Proces jest dość skomplikowany, w ten sposób można otrzymać jedynie białka, których cząsteczki zawierają około stu aminokwasów. Zamiast tego korzystniej jest zsyntetyzować lub wyizolować sekwencję nukleotydową genu odpowiadającą pożądanej sekwencji aminokwasów, a następnie wprowadzić ten gen do bakterii, która poprzez replikację wytworzy duże ilości pożądanego produktu. Metoda ta ma jednak także swoje wady. Cm . także INŻYNIERIA GENETYCZNA. BIAŁKO I ODŻYWANIE Kiedy białka w organizmie rozkładają się na aminokwasy, aminokwasy te można ponownie wykorzystać do syntezy białek. Jednocześnie same aminokwasy ulegają rozkładowi, przez co nie są ponownie wykorzystywane w całości. Oczywiste jest również, że podczas wzrostu, ciąży i gojenia się ran synteza białek musi przekraczać rozkład. Organizm stale traci część białek; Są to białka włosów, paznokci i powierzchniowej warstwy skóry. Dlatego, aby syntetyzować białka, każdy organizm musi otrzymać aminokwasy z pożywienia. Rośliny zielone syntetyzują z CO 2 , woda i amoniak lub azotany to 20 aminokwasów występujących w białkach. Wiele bakterii jest również zdolnych do syntezy aminokwasów w obecności cukru (lub jego odpowiednika) i związanego azotu, ale cukier jest ostatecznie dostarczany przez rośliny zielone. Zwierzęta mają ograniczoną zdolność do syntezy aminokwasów; pozyskują aminokwasy jedząc zielone rośliny lub inne zwierzęta. W przewodzie pokarmowym wchłonięte białka rozkładają się na aminokwasy, te ostatnie są wchłaniane i z nich budowane są białka charakterystyczne dla danego organizmu. Żadne z wchłoniętych białek nie jest włączane do struktur ciała jako takich. Jedynym wyjątkiem jest to, że u wielu ssaków niektóre przeciwciała matczyne mogą przedostać się w stanie nienaruszonym przez łożysko do krwioobiegu płodu i wraz z mlekiem matki (szczególnie u przeżuwaczy) mogą przedostać się do noworodka zaraz po urodzeniu.Zapotrzebowanie na białko. Oczywiste jest, że aby utrzymać życie, organizm musi otrzymywać pewną ilość białka z pożywienia. Skala tej potrzeby zależy jednak od wielu czynników. Organizm potrzebuje pożywienia zarówno jako źródła energii (kalorii), jak i materiału do budowy swoich struktur. Na pierwszym miejscu jest potrzeba energii. Oznacza to, że gdy w diecie jest mało węglowodanów i tłuszczów, białka dietetyczne wykorzystywane są nie do syntezy własnych białek, lecz jako źródło kalorii. Podczas długotrwałego postu nawet własne białka wykorzystywane są do zaspokojenia potrzeb energetycznych. Jeśli w diecie jest wystarczająca ilość węglowodanów, spożycie białka można zmniejszyć.Bilans azotowy. Średnio ok. 16% całkowitej masy białka stanowi azot. Podczas rozkładu aminokwasów zawartych w białkach zawarty w nich azot jest wydalany z organizmu z moczem i (w mniejszym stopniu) z kałem w postaci różnych związków azotowych. Do oceny jakości odżywienia białkowego wygodnie jest zatem posłużyć się wskaźnikiem, jakim jest bilans azotowy, czyli tzw. różnica (w gramach) pomiędzy ilością azotu wprowadzanego do organizmu a ilością azotu wydalanego w ciągu dnia. Przy normalnym odżywianiu u osoby dorosłej kwoty te są równe. W rosnącym organizmie ilość wydalanego azotu jest mniejsza niż ilość otrzymywana, tj. bilans jest dodatni. Jeśli w diecie brakuje białka, bilans jest ujemny. Jeśli w diecie jest wystarczająca ilość kalorii, ale nie ma w niej białek, organizm oszczędza białka. Jednocześnie metabolizm białek ulega spowolnieniu, a wielokrotne wykorzystanie aminokwasów w syntezie białek następuje z najwyższą możliwą efektywnością. Straty są jednak nieuniknione, a związki azotu nadal są wydalane z moczem, a częściowo z kałem. Ilość azotu wydalanego z organizmu dziennie podczas postu białkowego może służyć jako miara dziennego niedoboru białka. Naturalnym jest założenie, że wprowadzając do diety ilość białka odpowiadającą temu niedoborowi, można przywrócić równowagę azotową. Jednak nie jest to prawdą. Po otrzymaniu takiej ilości białka organizm zaczyna mniej efektywnie wykorzystywać aminokwasy, dlatego do przywrócenia równowagi azotowej potrzebna jest dodatkowa ilość białka.

Jeśli ilość białka w diecie przekracza ilość niezbędną do utrzymania równowagi azotowej, wówczas wydaje się, że nie ma w tym żadnej szkody. Nadmiar aminokwasów jest po prostu wykorzystywany jako źródło energii. Szczególnie uderzającym przykładem jest to, że Eskimosi spożywają niewiele węglowodanów i około dziesięciokrotnie więcej białka wymaganego do utrzymania równowagi azotowej. Jednak w większości przypadków używanie białka jako źródła energii nie jest korzystne, ponieważ dana ilość węglowodanów może wytworzyć znacznie więcej kalorii niż ta sama ilość białka. W biednych krajach ludzie czerpią kalorie z węglowodanów i spożywają minimalne ilości białka.

Jeżeli organizm otrzymuje wymaganą ilość kalorii w postaci produktów niebiałkowych, wówczas minimalna ilość białka zapewniająca utrzymanie bilansu azotowego wynosi ok. 30 g dziennie. Mniej więcej tyle białka zawierają cztery kromki chleba lub 0,5 litra mleka. Nieco większą liczbę zwykle uważa się za optymalną; Zalecane jest 50 do 70 g.

Niezbędne aminokwasy. Do tej pory białko było rozpatrywane całościowo. Tymczasem, aby mogła nastąpić synteza białek, w organizmie muszą znajdować się wszystkie niezbędne aminokwasy. Organizm zwierzęcia sam jest w stanie syntetyzować część aminokwasów. Nazywa się je wymiennymi, ponieważ niekoniecznie muszą być obecne w diecie, ważne jest jedynie, aby ogólna podaż białka jako źródła azotu była wystarczająca; następnie, jeśli brakuje aminokwasów egzogennych, organizm może je syntetyzować kosztem tych, które są obecne w nadmiarze. Pozostałe, „niezbędne” aminokwasy nie mogą być syntetyzowane i muszą być dostarczane do organizmu z pożywieniem. Niezbędne dla człowieka są walina, leucyna, izoleucyna, treonina, metionina, fenyloalanina, tryptofan, histydyna, lizyna i arginina. (Chociaż arginina może być syntetyzowana w organizmie, zalicza się ją do aminokwasów niezbędnych, ponieważ nie jest wytwarzana w wystarczających ilościach u noworodków i dorastających dzieci. Z drugiej strony niektóre z tych aminokwasów z pożywienia mogą stać się niepotrzebne dla osoby dorosłej osoba.)

Ta lista niezbędnych aminokwasów jest w przybliżeniu taka sama u innych kręgowców, a nawet owadów. Wartość odżywczą białek określa się zwykle poprzez karmienie nimi rosnących szczurów i monitorowanie przyrostu masy ciała zwierząt.

Wartość odżywcza białek. Wartość odżywcza białka zależy od tego, jakiego aminokwasu brakuje w nim najbardziej. Zilustrujmy to przykładem. Białka w naszym organizmie zawierają średnio ok. 2% tryptofanu (wagowo). Załóżmy, że dieta zawiera 10 g białka zawierającego 1% tryptofanu i że jest w niej wystarczająca ilość innych niezbędnych aminokwasów. W naszym przypadku 10 g tego niekompletnego białka jest zasadniczo równoważne 5 g pełnego białka; pozostałe 5 g może służyć jedynie jako źródło energii. Należy pamiętać, że ponieważ aminokwasy praktycznie nie są magazynowane w organizmie i aby mogła nastąpić synteza białek, wszystkie aminokwasy muszą być obecne w tym samym czasie, efekt spożycia niezbędnych aminokwasów można wykryć tylko wtedy, gdy wszystkie wejść do ciała w tym samym czasie. Przeciętny skład większości białek zwierzęcych jest zbliżony do średniego składu białek w organizmie człowieka, dlatego jest mało prawdopodobne, aby groził nam niedobór aminokwasów, jeśli nasza dieta jest bogata w pokarmy takie jak mięso, jaja, mleko i sery. Istnieją jednak białka, takie jak żelatyna (produkt denaturacji kolagenu), które zawierają bardzo mało niezbędnych aminokwasów. Białka roślinne, chociaż pod tym względem są lepsze od żelatyny, są również ubogie w niezbędne aminokwasy; Mają szczególnie niską zawartość lizyny i tryptofanu. Niemniej jednak diety czysto wegetariańskiej nie można w ogóle uznać za szkodliwą, chyba że spożywa się w niej nieco większą ilość białek roślinnych, wystarczającą do dostarczenia organizmowi niezbędnych aminokwasów. Rośliny zawierają najwięcej białka w swoich nasionach, zwłaszcza w nasionach pszenicy i różnych roślin strączkowych. Młode pędy, takie jak szparagi, są również bogate w białko.Białka syntetyczne w diecie. Dodając niewielkie ilości syntetycznych aminokwasów egzogennych lub białek bogatych w aminokwasy do niekompletnych białek, takich jak białka kukurydzy, można znacznie zwiększyć wartość odżywczą tych ostatnich, tj. zwiększając w ten sposób ilość spożywanego białka. Inną możliwością jest hodowanie bakterii lub drożdży na węglowodorach naftowych z dodatkiem azotanów lub amoniaku jako źródła azotu. Otrzymane w ten sposób białko drobnoustrojowe może służyć jako pasza dla drobiu, zwierząt gospodarskich lub może być bezpośrednio spożywane przez człowieka. Trzecia, szeroko stosowana metoda wykorzystuje fizjologię przeżuwaczy. U przeżuwaczy, w początkowej części żołądka, tzw. W żwaczu żyją specjalne formy bakterii i pierwotniaków, które przekształcają niekompletne białka roślinne w pełniejsze białka drobnoustrojów, a te z kolei po trawieniu i wchłanianiu zamieniają się w białka zwierzęce. Mocznik, tani syntetyczny związek zawierający azot, można dodawać do paszy dla zwierząt gospodarskich. Mikroorganizmy żyjące w żwaczu wykorzystują azot mocznikowy do przekształcania węglowodanów (których w paszy jest znacznie więcej) w białko. Około jedna trzecia całego azotu w paszy dla zwierząt gospodarskich może mieć postać mocznika, co zasadniczo oznacza, w pewnym stopniu, chemiczną syntezę białka. W USA metoda ta odgrywa ważną rolę jako jeden ze sposobów pozyskiwania białka.LITERATURA Murray R., Grenner D., Mayes P., Rodwell W. Biochemia człowieka, tom. 12. M., 1993
Alberts B, Bray D, Lewis J i in. Biologia molekularna komórki, tom. 13. M., 1994

Punkt izoelektryczny

Amfoteryczność - właściwości kwasowo-zasadowe białek.

Struktura czwartorzędowa

Wiele białek składa się z kilku podjednostek (protomerów), które mogą mieć ten sam lub inny skład aminokwasowy. W tym przypadku białka mają struktura czwartorzędowa. Białka zawierają zwykle parzystą liczbę podjednostek: dwie, cztery, sześć. Oddziaływanie zachodzi dzięki wiązaniom jonowym, wodorowym i siłom van der Waalsa. Dorosła ludzka hemoglobina HbA składa się z czterech identycznych podjednostek ( A 2 β 2).

Struktura czwartorzędowa zapewnia wiele korzyści biologicznych:

a) następuje oszczędność materiału genetycznego, maleje długość genu strukturalnego i mRNA, w którym zapisana jest informacja o pierwotnej strukturze białka.

b) istnieje możliwość wymiany podjednostek, co pozwala na zmianę działania

enzym w związku ze zmieniającymi się warunkami (przystosować się). Hemoglobina

noworodek składa się z białek ( A 2 γ 2) . ale w pierwszych miesiącach kompozycja staje się jak u osoby dorosłej (2β 2) .

8.4. Właściwości fizykochemiczne białek

Białka, podobnie jak aminokwasy, są związkami amfoterycznymi i mają właściwości buforujące.

Białka można podzielić na neutralny, kwaśny i zasadowy.

Białka neutralne zawierają jednakową liczbę grup podatnych na jonizację: kwasową i zasadową. Punkt izoelektryczny takich białek znajduje się w środowisku zbliżonym do obojętnego, jeśli pH< pI , то белок становится положительно заряженным катионом, pH >pI, wówczas białko staje się ujemnie naładowanym anionem.

NH3 - białko - COOH<-->+ NH 3 - białko - COO –<-->NH 2 - białko - COO –

pH< pI roztwór wodny I pH > pi

Białka kwasowe zawierać nierówna liczba grup podatnych na jonizację: jest więcej grup karboksylowych niż aminowych. W roztworze wodnym uzyskują ładunek ujemny, a roztwór staje się kwaśny. Po dodaniu kwasu (H+) białko najpierw wchodzi w punkt izoelektryczny, a następnie w nadmiarze kwasu ulega przekształceniu w kation. W środowisku zasadowym takie białko jest naładowane ujemnie (zanika ładunek grupy aminowej).

Białko kwaśne

NH 3 - białko - COO – + H + + NH 3 - białko - COO – + H + + NH 3 - białko - COOH

| <--> | <--> |

COO – COON COOH

Roztwór wodny pH = p I pH< liczba pi

Białko w nadmiarze kwasu

naładowany dodatnio

Białko kwaśne w środowisku zasadowym ma ładunek ujemny

NH 3 - białko - COO – OH – NH 2 - białko - COO –

| <--> |

dyrektor operacyjny – dyrektor operacyjny –

pH > pi

Podstawowe białka zawierać nierówna liczba grup podatnych na jonizację: jest więcej grup aminowych niż karboksylowych. W roztworze wodnym uzyskują ładunek dodatni, a roztwór staje się zasadowy. Po dodaniu zasady (OH –) białko najpierw przechodzi w punkt izoelektryczny, a następnie w nadmiarze zasady zamienia się w anion. W środowisku kwaśnym takie białko jest naładowane dodatnio (zanika ładunek grupy karboksylowej)

Wiewiórki- naturalne polipeptydy o ogromnej masie cząsteczkowej. Są częścią wszystkich żywych organizmów i pełnią różne funkcje biologiczne.

Struktura białka.

Białka mają 4 poziomy struktury:

pierwotna struktura białka- liniowa sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, złożona w przestrzeni:

struktura drugorzędowa białka- konformacja łańcucha polipeptydowego, ponieważ skręcanie w przestrzeni z powodu wiązań wodorowych pomiędzy nimi N.H. I WSPÓŁ w grupach. Istnieją 2 metody instalacji: α -spirala i β - struktura.

trzeciorzędowa struktura białka jest trójwymiarową reprezentacją wirowania α -spirala lub β -konstrukcje w przestrzeni:

Strukturę tę tworzą mostki dwusiarczkowe -S-S- pomiędzy resztami cysteiny. Przeciwnie naładowane jony uczestniczą w tworzeniu takiej struktury.

czwartorzędowa struktura białka powstaje w wyniku interakcji pomiędzy różnymi łańcuchami polipeptydowymi:

Synteza białek.

Synteza opiera się na metodzie fazy stałej, w której pierwszy aminokwas zostaje utrwalony na nośniku polimerowym i kolejno dodawane są do niego nowe aminokwasy. Następnie polimer oddziela się od łańcucha polipeptydowego.

Właściwości fizyczne białka.

O właściwościach fizycznych białka decyduje jego struktura, dlatego białka dzielimy na kulisty(rozpuszczalny w wodzie) i włókienkowy(nierozpuszczalny w wodzie).

Właściwości chemiczne białek.

1. Denaturacja białek(zniszczenie struktury drugo- i trzeciorzędowej przy zachowaniu pierwotnej). Przykładem denaturacji jest koagulacja białek jaj podczas gotowania jaj.

2. Hydroliza białek- nieodwracalne zniszczenie struktury pierwotnej w roztworze kwaśnym lub zasadowym z utworzeniem aminokwasów. W ten sposób można ustalić skład ilościowy białek.

3. Reakcje jakościowe:

Reakcja biuretowa- oddziaływanie wiązania peptydowego i soli miedzi (II) w roztworze zasadowym. Pod koniec reakcji roztwór zmienia kolor na fioletowy.

Reakcja ksantoproteinowa- podczas reakcji z kwasem azotowym obserwuje się żółte zabarwienie.

Biologiczne znaczenie białka.

1. Białka są materiałem budulcowym, zbudowane są z nich mięśnie, kości i tkanki.

2. Białka - receptory. Przekazują i odbierają sygnały pochodzące z sąsiednich komórek z otoczenia.

3. Białka odgrywają ważną rolę w układzie odpornościowym organizmu.

4. Białka pełnią funkcje transportowe i transportują cząsteczki lub jony do miejsca syntezy lub akumulacji. (Hemoglobina przenosi tlen do tkanek.)

5. Białka – katalizatory – enzymy. Są to bardzo silne katalizatory selektywne, które przyspieszają reakcje miliony razy.

Istnieje wiele aminokwasów, których organizm nie może syntetyzować - niezastąpiony, są pozyskiwane wyłącznie z pożywienia: tyzyna, fenyloalanina, metynina, walina, leucyna, tryptofan, izoleucyna, treonina.

Właściwości chemiczne białek

Właściwości fizyczne białek

Właściwości fizyczne i chemiczne białek. Reakcje barwne białek

Właściwości białek są tak różnorodne, jak funkcje, jakie pełnią. Niektóre białka rozpuszczają się w wodzie, tworząc zwykle roztwory koloidalne (np. białko jaja); inne rozpuszczają się w rozcieńczonych roztworach soli; jeszcze inne są nierozpuszczalne (na przykład białka tkanek powłokowych).

W rodnikach reszt aminokwasowych białka zawierają różne grupy funkcyjne, które mogą brać udział w wielu reakcjach. Białka ulegają reakcjom redukcji utleniania, estryfikacji, alkilacji, nitrowaniu i mogą tworzyć sole zarówno z kwasami, jak i zasadami (białka są amfoteryczne).

1. Hydroliza białek: H+

[− NH 2 ─CH─ CO─NH─CH─CO − ] n +2nH 2 O → n NH 2 − CH − COOH + n NH 2 ─ CH ─ COOH

│ │ ‌‌│ │

Aminokwas 1 aminokwas 2

2. Wytrącanie białek:

a) odwracalne

Białko w roztworze ↔ osad białka. Występuje pod wpływem roztworów soli Na +, K +

b) nieodwracalne (denaturacja)

Podczas denaturacji pod wpływem czynników zewnętrznych (temperatura, działanie mechaniczne – ciśnienie, pocieranie, wstrząsanie, ultradźwięki, działanie czynników chemicznych – kwasy, zasady itp.) następuje zmiana w strukturze drugorzędowej, trzeciorzędowej i czwartorzędowej białka makrocząsteczka, czyli jej natywna struktura przestrzenna. Struktura pierwotna, a co za tym idzie skład chemiczny białka, nie ulega zmianie.

Podczas denaturacji zmieniają się właściwości fizyczne białek: zmniejsza się rozpuszczalność i następuje utrata aktywności biologicznej. Jednocześnie wzrasta aktywność niektórych grup chemicznych, ułatwia się działanie enzymów proteolitycznych na białka, a zatem łatwiej je hydrolizować.

Na przykład albumina – białko jaja – w temperaturze 60-70° wytrąca się z roztworu (koaguluje), tracąc zdolność rozpuszczania się w wodzie.

Schemat procesu denaturacji białek (zniszczenie trzeciorzędowych i drugorzędowych struktur cząsteczek białka)

,3. Spalanie białek

Białka spalają się, wytwarzając azot, dwutlenek węgla, wodę i niektóre inne substancje. Spaleniu towarzyszy charakterystyczny zapach spalonych piór

4. Reakcje barwne (jakościowe) na białka:

a) reakcja ksantoproteinowa (do reszt aminokwasowych zawierających pierścienie benzenowe):

Białko + HNO 3 (stężony) → kolor żółty

b) reakcja biuretowa (do wiązań peptydowych):

Białko + CuSO 4 (nas.) + NaOH (stęż.) → kolor jasnofioletowy

c) reakcja z cysteiną (na reszty aminokwasowe zawierające siarkę):

Białko + NaOH + Pb(CH 3 COO) 2 → Kolor czarny

Białka są podstawą wszelkiego życia na Ziemi i pełnią różnorodne funkcje w organizmach.

Wybór redaktora

Odrębne rozliczanie podatku VAT – na czym polega i kiedy je wdrożyć?

Podatek od wartości dodanej nie jest opłatą bezwzględną. Podlega mu szereg rodzajów działalności gospodarczej, inne natomiast są zwolnione z podatku VAT....

Romanow Konstantin Konstantinowicz – biografia

„Myślę boleśnie: grzeszę, jest mi coraz gorzej, drżę przed karą Bożą, ale zamiast tego korzystam tylko z miłosierdzia Bożego. Mój grzech...

Dwukrotny Bohater Związku Radzieckiego Greczko Andriej Antonowicz

40 lat temu, 26 kwietnia 1976 r., zmarł minister obrony Andriej Antonowicz Greczko. Syn kowala i dzielnego kawalerzysty, Andriej Greczko...

Etapy i przebieg bitwy pod Borodino w skrócie

Data bitwy pod Borodino, 7 września 1812 roku (26 sierpnia według starego stylu), na zawsze zapisze się w historii jako dzień jednego z najwspanialszych...

Jak przeprowadzić lekcję mistrzowską „Malowanie pierników” dla dzieci: wielkie sekrety i małe wskazówki

Pierniki z imbirem i cynamonem: piecz z dziećmi. Przepis krok po kroku ze zdjęciami Pierniki z imbirem i cynamonem: piecz z...

Pierniki noworoczne: przepisy kulinarne, pomysły projektowe

Oczekiwanie na Nowy Rok to nie tylko udekorowanie domu i stworzenie świątecznego menu. Z reguły w każdej rodzinie w przeddzień 31 grudnia...

Przepis: Marynowane skórki arbuza - w rezerwie

Ze skórek arbuza można przygotować pyszną przekąskę, która świetnie komponuje się z mięsem lub kebabem. Ostatnio widziałam ten przepis w...

Naleśniki z zsiadłym mlekiem: przepisy kulinarne

Naleśniki to najsmaczniejszy i najbardziej satysfakcjonujący przysmak, którego receptura przekazywana jest w rodzinach z pokolenia na pokolenie i ma swój niepowtarzalny...

Jak gotować dim sum w domu

Co, wydawałoby się, może być bardziej rosyjskie niż kluski? Jednak pierogi weszły do kuchni rosyjskiej dopiero w XVI wieku. Istnieje...

Nowy

Popularny