Wiewiórki- związki organiczne o dużej masie cząsteczkowej składające się z reszt α-aminokwasowych.

W skład białka obejmuje węgiel, wodór, azot, tlen, siarkę. Niektóre białka tworzą kompleksy z innymi cząsteczkami zawierającymi fosfor, żelazo, cynk i miedź.

Białka mają dużą masę cząsteczkową: albumina jaja - 36 000, hemoglobina - 152 000, miozyna - 500 000 Dla porównania: masa cząsteczkowa alkoholu wynosi 46, kwasu octowego - 60, benzenu - 78.

Wiewiórki- polimery nieokresowe, których monomerami są α-aminokwasy. Zwykle 20 rodzajów α-aminokwasów nazywa się monomerami białkowymi, chociaż ponad 170 z nich występuje w komórkach i tkankach.

W zależności od tego, czy aminokwasy mogą być syntetyzowane w organizmie człowieka i innych zwierząt, wyróżnia się je: aminokwasy nieistotne- można syntetyzować; niezbędne aminokwasy- nie można syntetyzować. Niezbędne aminokwasy muszą być dostarczane do organizmu poprzez pożywienie. Rośliny syntetyzują wszystkie rodzaje aminokwasów.

W zależności od składu aminokwasów białka są: kompletne- zawierają cały zestaw aminokwasów; wadliwy- w ich składzie nie ma aminokwasów. Jeśli białka składają się wyłącznie z aminokwasów, nazywa się je prosty. Jeśli białka zawierają oprócz aminokwasów składnik nieaminokwasowy (grupę prostetyczną), nazywa się je złożony. Grupę prostetyczną mogą reprezentować metale (metaloproteiny), węglowodany (glikoproteiny), lipidy (lipoproteiny), kwasy nukleinowe (nukleoproteiny).

Właściwości białek

Decyduje o tym skład aminokwasowy i struktura cząsteczki białka właściwości. Białka łączą właściwości zasadowe i kwasowe, określone przez rodniki aminokwasowe: im więcej aminokwasów kwasowych w białku, tym wyraźniejsze są jego właściwości kwasowe. Określana jest zdolność do oddawania i dodawania H+ właściwości buforujące białek; Jednym z najsilniejszych buforów jest hemoglobina zawarta w czerwonych krwinkach, która utrzymuje pH krwi na stałym poziomie. Istnieją białka rozpuszczalne (fibrynogen) i białka nierozpuszczalne, które pełnią funkcje mechaniczne (fibroina, keratyna, kolagen). Istnieją białka chemicznie aktywne (enzymy), są białka chemicznie nieaktywne, odporne na różne warunki środowiskowe i takie, które są wyjątkowo niestabilne.

Czynniki zewnętrzne (ciepło, promieniowanie ultrafioletowe, metale ciężkie i ich sole, zmiany pH, promieniowanie, odwodnienie) mogą powodować zaburzenie organizacji strukturalnej cząsteczki białka. Nazywa się proces utraty trójwymiarowej konformacji właściwej danej cząsteczce białka denaturacja. Przyczyną denaturacji jest zerwanie wiązań stabilizujących określoną strukturę białka. Początkowo zrywane są najsłabsze więzi, a w miarę zaostrzania warunków zrywane są nawet silniejsze. Dlatego najpierw tracone są struktury czwartorzędowe, potem trzeciorzędowe i wtórne. Zmiana konfiguracji przestrzennej prowadzi do zmiany właściwości białka i w efekcie uniemożliwia mu pełnienie przyrodzonych mu funkcji biologicznych. Jeśli denaturacji nie towarzyszy zniszczenie struktury pierwotnej, może tak być odwracalny w tym przypadku następuje samoodzyskiwanie charakterystycznej konformacji białka. Takiej denaturacji ulegają na przykład białka receptorów błonowych. Nazywa się proces przywracania struktury białka po denaturacji renaturacja. Jeżeli przywrócenie konfiguracji przestrzennej białka nie jest możliwe, wówczas nazywa się denaturację nieodwracalny.

Katalityczna: Jedna z najważniejszych funkcji białek. Dostarczane przez białka - enzymy przyspieszające reakcje biochemiczne zachodzące w komórkach.

Na przykład karboksylaza wodorofosforanu rybulozy katalizuje wiązanie CO2 podczas fotosyntezy.

Właściwości fizyczne białek

1. W organizmach żywych białka występują w stanie stałym i rozpuszczonym. Wiele białek to kryształy, jednak nie dają one prawdziwych rozwiązań, ponieważ ich cząsteczka jest bardzo duża. Wodne roztwory białek to hydrofilowe koloidy znajdujące się w protoplazmie komórek i są to białka aktywne. Krystaliczne białka stałe są związkami magazynującymi. Zdenaturowane białka (keratyna włosów, miozyna mięśniowa) są białkami pomocniczymi.

3. Właściwości optyczne. Roztwory białek załamują strumień światła, a im wyższe stężenie białka, tym silniejsze załamanie. Korzystając z tej właściwości, można określić zawartość białka w roztworze. W postaci suchych filmów białka absorbują promienie podczerwone. Są one absorbowane przez grupy peptydowe Denaturacja białka jest wewnątrzcząsteczkową rearanżacją jego cząsteczki, naruszeniem natywnej konformacji, której nie towarzyszy rozerwanie wiązania peptydowego. Sekwencja aminokwasów białka nie ulega zmianie. W wyniku denaturacji struktury drugorzędowe, trzeciorzędowe i czwartorzędowe białka utworzone przez wiązania niekowalencyjne ulegają rozerwaniu, a aktywność biologiczna białka zostaje całkowicie lub częściowo utracona, odwracalnie lub nieodwracalnie, w zależności od czynników denaturujących, intensywność i czas ich działania. Punkt izoelektryczny Białka, podobnie jak aminokwasy, są amfoterycznymi elektrolitami, które migrują w polu elektrycznym z prędkością zależną od ich całkowitego ładunku i pH środowiska. Przy określonej wartości pH każdego białka jego cząsteczki są elektrycznie obojętne. Ta wartość pH nazywana jest punktem izoelektrycznym białka. Punkt izoelektryczny białka zależy od liczby i charakteru naładowanych grup w cząsteczce. Cząsteczka białka jest naładowana dodatnio, jeśli pH ośrodka jest poniżej jej punktu izoelektrycznego, i ujemnie, jeśli pH ośrodka jest powyżej punktu izoelektrycznego białka. W punkcie izoelektrycznym białko ma najniższą rozpuszczalność i największą lepkość, co powoduje najłatwiejsze wytrącenie białka z roztworu - koagulację białka. Punkt izoelektryczny jest jedną z charakterystycznych stałych białek. Jeśli jednak roztwór białka zostanie doprowadzony do punktu izoelektrycznego, samo białko nadal nie wytrąci się. Wyjaśnia to hydrofilowość cząsteczki białka.

• 
  Fizyczny właściwości białka. 1. W organizmach żywych wiewiórki są w stanie stałym i rozpuszczonym. Wiele wiewiórki są jednak kryształami...


• 
  Fizycznie-chemiczny właściwości białka są zdeterminowane ich wielkocząsteczkowym charakterem, zwartością łańcuchów polipeptydowych i względnym rozmieszczeniem reszt aminokwasowych.


• 
  Fizyczny właściwości białka 1. W organizmach żywych wiewiórki są w stanie stałym i wyścigowym. Klasyfikacja białka. Wszystko naturalne wiewiórki(białka) dzielą się na dwie duże klasy...


• 
  Substancje łączące wiewiórki (wiewiórki, węglowodany, lipidy, kwasy nukleinowe) – ligandy. Fizyka-chemiczny właściwości białka


• 
  Pierwotna struktura została zachowana, ale natywne ulegają zmianie właściwości wiewiórka i funkcja jest zaburzona. Czynniki prowadzące do denaturacji białka


• 
  Fizyczny właściwości białka 1. W organizmach żywych wiewiórki są w stanie stałym i rozpuszczonym... więcej ».


• 
  Fizycznie-chemiczny właściwości białka determinuje ich wielkocząsteczkowy charakter i zwartość.

Wiewiórki

– biopolimery, których monomerami są α-aminokwasy połączone ze sobą wiązaniami peptydowymi.
Izoluje aminokwasy hydrofobowy I hydrofilowy, które z kolei dzielą się na kwaśne, zasadowe i obojętne. Cechą a-aminokwasów jest ich zdolność do wzajemnego oddziaływania, tworząc peptydy.
Atrakcja:

1. dipeptydy (karnozyna i anseryna, zlokalizowane w mitochondriach; będąc AO, zapobiegając ich obrzękom);

2. oligopeptydy, w tym do 10 reszt aminokwasowych. Na przykład: tripeptyd glutation służy jako jeden z głównych czynników redukujących w ARZ, który reguluje intensywność LPO. Wazopresyna I oksytocyna- hormony tylnego płata przysadki mózgowej, obejmują 9 aminokwasów.

Tam są polipeptyd i w zależności od posiadanych właściwości dzieli się je na różne klasy związków. Lekarze uważają, że jeśli pozajelitowe podanie polipeptydu powoduje odrzucenie (reakcję alergiczną), to należy rozważyć białko; jeśli takie zjawisko nie zostanie zaobserwowane, wówczas termin pozostaje ten sam ( polipeptyd). Hormon gruczolakowatości ACTH, wpływające na wydzielanie GCS w korze nadnerczy, zaliczane są do polipeptydów (39 aminokwasów) i insulina, składający się z 51 monomerów i zdolny do wywołania odpowiedzi immunologicznej, jest białkiem.

Poziomy organizacji cząsteczki białka.

Każdy polimer ma tendencję do przyjmowania bardziej korzystnej energetycznie konformacji, która jest utrzymywana dzięki tworzeniu dodatkowych wiązań, co odbywa się przy użyciu grup rodników aminokwasowych. Zwyczajowo rozróżnia się cztery poziomy organizacji strukturalnej białek. Struktura pierwotna– sekwencja aminokwasów w łańcuchu polipeptydowym, połączonych kowalencyjnie przez peptyd ( amid), a sąsiednie rodniki są pod kątem 180 0 (trans-forma). Obecność ponad dwudziestu różnych aminokwasów proteinogennych i ich zdolność do wiązania się w różnych sekwencjach determinuje różnorodność białek w przyrodzie i pełnienie przez nie szerokiej gamy funkcji. Podstawowa struktura białek danej osoby jest zdeterminowana genetycznie i przekazywana od rodziców za pomocą polinukleotydów DNA i RNA. W zależności od charakteru rodników i przy pomocy specjalnych białek - opiekunowie zsyntetyzowany łańcuch polipeptydowy mieści się w przestrzeni - zwijanie białek.

Struktura wtórna Białko ma postać helisy lub warstwy β-plisowanej. Białka włókniste (kolagen, elastyna) mają struktura beta. Naprzemienność odcinków spiralnych i amorficznych (nieuporządkowanych) pozwala im zbliżyć się do siebie i przy pomocy białek opiekuńczych utworzyć gęsto upakowaną cząsteczkę - struktura trzeciorzędowa.

Połączenie kilku łańcuchów polipeptydowych w przestrzeni i utworzenie funkcjonalnej formacji makromolekularnej struktura czwartorzędowa wiewiórka. Takie micele są zwykle nazywane oligo- lub multimery, a ich składnikami są podjednostki ( protomery). Białko o strukturze czwartorzędowej ma aktywność biologiczną tylko wtedy, gdy wszystkie jego podjednostki są ze sobą połączone.

Zatem każde naturalne białko charakteryzuje się unikalną organizacją, która zapewnia jego funkcje fizykochemiczne, biologiczne i fizjologiczne.

Właściwości fizykochemiczne.

Białka są duże i mają wysoką masę cząsteczkową, która waha się od 6 000 do 1 000 000 daltonów i więcej, w zależności od liczby aminokwasów i liczby protomerów. Ich cząsteczki mają różne formy: włókienkowy– zachowuje strukturę wtórną; kulisty– posiadanie wyższej organizacji; i mieszane. Rozpuszczalność białek zależy od wielkości i kształtu cząsteczki oraz charakteru rodników aminokwasowych. Białka globularne są dobrze rozpuszczalne w wodzie, podczas gdy białka włókniste są słabo lub nierozpuszczalne.

Właściwości roztworów białek: mają niskie ciśnienie osmotyczne, ale wysokie ciśnienie onkotyczne; wysoka lepkość; słaba zdolność dyfuzji; często pochmurno; opalizujący ( Zjawisko Tyndalla), - wszystko to jest wykorzystywane do izolacji, oczyszczania i badania białek natywnych. Rozdzielenie składników mieszaniny biologicznej polega na ich wytrąceniu. Odwracalne osadzanie nazywa się wysalanie , rozwijający się pod działaniem soli metali alkalicznych, soli amonowych, rozcieńczonych zasad i kwasów. Służy do otrzymywania czystych frakcji, które zachowują swoją natywną strukturę i właściwości.

Stopień jonizacji cząsteczki białka i jej stabilność w roztworze zależy od pH ośrodka. Wartość pH roztworu, przy której ładunek cząstek dąży do zera, nazywa się punkt izoelektryczny . Takie cząsteczki mogą poruszać się w polu elektrycznym; prędkość ruchu jest wprost proporcjonalna do ilości ładunku i odwrotnie proporcjonalna do masy globuli, która stanowi podstawę elektroforezy w celu rozdziału białek surowicy.

Nieodwracalne osadzanie się - denaturacja. Jeśli odczynnik wniknie głęboko w micelę i zniszczy dodatkowe wiązania, zwarta nić rozwinie się. Pod wpływem uwolnionych grup zbliżające się cząsteczki sklejają się i wytrącają lub unoszą się na wodzie i tracą swoje właściwości biologiczne. Czynniki denaturujące: fizyczny(temperatura powyżej 40 0, różne rodzaje promieniowania: rentgenowskie, α-, β-, γ, UV); chemiczny(stężone kwasy, zasady, sole metali ciężkich, mocznik, alkaloidy, niektóre leki, trucizny). Denaturację stosuje się w aseptyce i środkach antyseptycznych, a także w badaniach biochemicznych.

Białka mają różne właściwości (tabela 1.1).

Tabela 1.1

Właściwości biologiczne białek

Klasyfikacja białek

Atrakcja proste białka , składający się wyłącznie z aminokwasów i złożony , w tym grupa protetyczna. Proste białka dzielą się na kuliste i włókniste, a także w zależności od składu aminokwasów zasadowy, kwaśny, obojętny. Globulne białka zasadowe - protaminy i histony. Mają niską masę cząsteczkową, ze względu na obecność argininy i lizyny mają wyraźną zasadowość, ze względu na ładunek „-” łatwo oddziałują z polianionami kwasów nukleinowych. Histony, wiążąc się z DNA, pomagają kompaktowo dopasować się do jądra i regulują syntezę białek. Frakcja ta jest niejednorodna i podczas interakcji ze sobą tworzą się nukleosomy na które nawinięte są nici DNA.

Do białek globularnych zalicza się m.in albuminy i globuliny, zawarte w płynach pozakomórkowych (osocze krwi, płyn mózgowo-rdzeniowy, limfa, mleko) i różniące się masą i rozmiarem. Albuminy mają masę cząsteczkową 40-70 tys. D, w przeciwieństwie do globulin (ponad 100 tys. D). Do tych pierwszych należy kwas glutaminowy, który tworzy duży ładunek „-” i otoczkę hydratacyjną, dzięki czemu ich roztwory są bardzo stabilne. Globuliny są białkami mniej kwaśnymi, dlatego łatwo ulegają wysoleniu i są niejednorodne; dzieli się je na frakcje za pomocą elektroforezy. Potrafią wiązać się z różnymi związkami (hormonami, witaminami, truciznami, lekami, jonami), zapewniając ich transport. Za ich pomocą stabilizowane są ważne parametry homeostazy: pH i ciśnienie onkotyczne. Również wyróżniony immunoglobuliny(IgA, IgM, IgD, IgE, IgG), które pełnią funkcję przeciwciał, a także białkowych czynników krzepnięcia.

W klinice stosuje się tzw stosunek białka (BC) , reprezentujący stosunek stężenia albuminy do stężenia globuliny:

Jego wartości zmieniają się w zależności od procesów patologicznych.

Białka włókniste podzielone na dwie grupy: rozpuszczalny ( aktyna, miozyna, fibrynogen) i nierozpuszczalny w wodzie i roztworach wodno-solnych (białka pomocnicze - kolagen, elastyna, retikulina i powłokowe - keratyna tekstylia).

Klasyfikacja białek złożonych opiera się na cechach strukturalnych grupy prostetycznej. Metaloproteina — ferrytyna, bogaty w kationy żelaza i zlokalizowany w komórkach układu fagocytów jednojądrzastych (hepatocyty, splenocyty, komórki szpiku kostnego), jest magazynem tego metalu. Nadmiar żelaza prowadzi do jego akumulacji w tkankach – hemosyderyna, prowokując rozwój hemosyderoza. Metaloglikoproteiny - transferyna I ceruloplazmina osocza krwi, będącego formą transportu odpowiednio jonów żelaza i miedzi, wykazano ich działanie przeciwutleniające. Praca wielu enzymów zależy od obecności w cząsteczkach jonów metali: dla dehydrogenazy ksantynowej – Mo++, arginazy – Mn++, a alkoholuDH – Zn++.

Fosfoproteiny – kazeinogen mleka, witelina żółtka i białko jaja kurzego, ichtulina z kawioru rybnego. Odgrywają ważną rolę w rozwoju zarodka, płodu i noworodka: ich aminokwasy są niezbędne do syntezy własnych białek tkankowych, a fosforan służy albo jako łącznik w PL - podstawowych strukturach błon komórkowych, albo jako ważny składnik makroergów – źródeł energii w genezie różnych związków. Enzymy regulują swoją aktywność poprzez fosforylację-defosforylację.

Dołączony nukleoproteiny obejmuje DNA i RNA. Histony lub protaminy działają jak apoproteiny. Każdy chromosom to kompleks jednej cząsteczki DNA z wieloma histonami. Używając nukleosomy nić tego polinukleotydu jest nawinięta, co zmniejsza jej objętość.

Glikoproteiny obejmują różne węglowodany (oligosacharydy, GAG, takie jak kwas hialuronowy, siarczany chondroityny, dermatanu, keratanu i heparanu). Śluz bogaty w glikoproteiny ma wysoką lepkość, chroniąc ściany pustych narządów przed czynnikami drażniącymi. Glikoproteiny błonowe zapewniają kontakty międzykomórkowe, funkcjonowanie receptorów, a w błonach plazmatycznych erytrocytów odpowiadają za swoistość grupową krwi. Przeciwciała (oligosacharydy) oddziałują z określonymi antygenami. Funkcjonowanie interferonów i układu dopełniacza opiera się na tej samej zasadzie. Ceruloplazmina i transferyna, które transportują jony miedzi i żelaza w osoczu krwi, są również glikoproteinami. Do tej klasy białek należą niektóre hormony gruczołu przysadkowego.

Lipoproteiny grupa protetyczna zawiera różne lipidy (TAG, wolny cholesterol, jego estry, PL). Pomimo obecności szerokiej gamy substancji, zasada strukturalna miceli leków jest podobna (ryc. 1.1). Wewnątrz tej cząstki znajduje się kropla tłuszczu zawierająca niepolarne lipidy: TAG i estry cholesterolu. Na zewnątrz jądro jest otoczone jednowarstwową błoną utworzoną przez białko PL (apolipoproteina) i H.S. Niektóre białka są integralne i nie można ich oddzielić od lipoprotein, inne natomiast mogą być przenoszone z jednego kompleksu do drugiego. Fragmenty polipeptydów tworzą strukturę cząsteczki, oddziałują z receptorami na powierzchni komórek, określając, które tkanki tego potrzebują, i służą jako enzymy lub ich aktywatory modyfikujące lek. Przez ultrawirowanie wyizolowano następujące typy lipoprotein: CM, VLDL, LPPP, LDL, HDL. Każdy rodzaj lipidów powstaje w różnych tkankach i zapewnia transport określonych lipidów w płynach biologicznych. Cząsteczki tych białek są dobrze rozpuszczalne we krwi, ponieważ Są małe i mają ładunek ujemny na powierzchni. Część LP może z łatwością przedostać się przez błonę wewnętrzną tętnic, odżywiając ją. Chylomikrony służą jako nośniki egzogennych lipidów, przemieszczając się najpierw przez limfę, a następnie przez krwioobieg. W miarę postępu CM tracą lipidy, oddając je komórkom. VLDL pełnią funkcję głównych form transportu lipidów syntetyzowanych w wątrobie, głównie TAG, oraz transportu endogennego cholesterolu z hepatocytów do narządów i tkanek LDL. W miarę przekazywania lipidów komórkom docelowym ich gęstość wzrasta (przekształcają się w PION). Następuje faza kataboliczna metabolizmu cholesterolu HDL, które przenoszą go z tkanek do wątroby, skąd jest wydalany z organizmu przez przewód pokarmowy w postaci żółci.

U chromoproteiny grupą prostetyczną może być substancja posiadająca kolor. Podklasa - hemoproteiny, służy jako część niebiałkowa hem. Hemoglobina erytrocyty zapewniają wymianę gazową, mają budowę czwartorzędową i składają się z 4 różnych łańcuchów polipeptydowych u zarodka, płodu i dziecka (Część IV. Rozdział 1). W odróżnieniu od Hb mioglobina ma jeden hem i jeden łańcuch polipeptydowy, zwinięty w kulkę. Powinowactwo mioglobiny do tlenu jest wyższe niż hemoglobiny, dzięki czemu jest ona w stanie przyjąć gaz, przechowywać go i w razie potrzeby uwolnić do mitochondriów. Białka zawierające hem obejmują katalaza, peroksydaza, które są enzymami ARZ; cytochromy– składniki ETC, który odpowiada za główny proces bioenergetyczny w komórkach. Wśród dehydrogenaz zaangażowanych w oddychanie tkanek znajdujemy flawoproteiny– chromoproteiny posiadające żółtą (flawos - żółtą) barwę na skutek obecności flawonoidów – składników FMN i FAD. Rodopsyna– złożone białko, którego grupą prostetyczną jest aktywna forma witaminy A – retinol kolor żółto-pomarańczowy. Fiolet wzrokowy jest główną światłoczułą substancją pręcików siatkówki, zapewniającą percepcję światła o zmierzchu.

Funkcje białek

5. Funkcja regulacyjna. Białka pełnią funkcje substancji sygnalizacyjnych - niektóre hormony, histohormony i neuroprzekaźniki, są receptorami dla substancji sygnalizacyjnych o dowolnej strukturze i zapewniają dalszą transmisję sygnału w biochemicznych łańcuchach sygnałowych komórki. Przykłady obejmują somatotropinę hormonu wzrostu, hormon insuliny, receptory H i M-cholinergiczne.

6. Funkcja motoryczna. Za pomocą białek przeprowadzane są procesy skurczu i innego ruchu biologicznego. Przykłady obejmują tubulinę, aktynę i miozynę.

7. Funkcja zapasowa. Rośliny zawierają białka rezerwowe, które są cennymi składnikami odżywczymi w organizmach zwierząt, białka mięśniowe służą jako rezerwowe składniki odżywcze, które są mobilizowane, gdy jest to absolutnie konieczne.

Białka charakteryzują się obecnością kilku poziomów organizacji strukturalnej.

Struktura pierwotna Białko to sekwencja reszt aminokwasowych w łańcuchu polipeptydowym. Wiązanie peptydowe to wiązanie karboksyamidowe pomiędzy grupą α-karboksylową jednego aminokwasu i grupą α-aminową innego aminokwasu.

alanylofenyloalanylocysteiloprolina

W górę wiązanie peptydowe istnieje kilka funkcji:

a) jest stabilizowany rezonansowo i dlatego leży praktycznie w tej samej płaszczyźnie – płaskiej; rotacja wokół wiązania C-N wymaga dużo energii i jest trudna;

b) wiązanie -CO-NH- ma charakter szczególny, jest mniejsze od zwykłego, ale większe od podwójnego, czyli występuje tautomeryzm keto-enolowy:

c) podstawniki w stosunku do wiązania peptydowego znajdują się w trans-pozycja;

d) szkielet peptydowy jest otoczony łańcuchami bocznymi o różnym charakterze, oddziałującymi z otaczającymi cząsteczkami rozpuszczalnika, wolne grupy karboksylowe i aminowe ulegają jonizacji, tworząc centra kationowe i anionowe cząsteczki białka. W zależności od ich stosunku cząsteczka białka otrzymuje całkowity ładunek dodatni lub ujemny, a także charakteryzuje się taką lub inną wartością pH środowiska po osiągnięciu punktu izoelektrycznego białka. Rodniki tworzą mostki solne, eterowe i dwusiarczkowe wewnątrz cząsteczki białka, a także determinują zakres reakcji charakterystycznych dla białek.

Obecnie zgodzili się uznać za białka polimery składające się z 100 lub więcej reszt aminokwasowych, polipeptydy – polimery składające się z 50-100 reszt aminokwasowych, peptydy o niskiej masie cząsteczkowej – polimery składające się z mniej niż 50 reszt aminokwasowych.

Niektóre niska masa cząsteczkowa peptydy odgrywają niezależną rolę biologiczną. Przykłady niektórych z tych peptydów:

Glutation - γ-glu-cis-gly - jeden jeden z najbardziej rozpowszechnionych peptydów wewnątrzkomórkowych, bierze udział w procesach redoks w komórkach i transporcie aminokwasów przez błony biologiczne.

Karnozyna – β-ala-his – peptyd, zawarty w mięśniach zwierząt, eliminuje produkty rozpadu nadtlenku lipidów, przyspiesza proces rozkładu węglowodanów w mięśniach i bierze udział w metabolizmie energetycznym w mięśniach w postaci fosforanów.

Wazopresyna to hormon tylnego płata przysadki mózgowej, biorący udział w regulacji gospodarki wodnej w organizmie:

Falloidyna- trujący polipeptyd muchomora, w znikomych stężeniach powoduje śmierć organizmu na skutek uwolnienia z komórek enzymów i jonów potasu:

Gramicydyna - antybiotyk, działając na wiele bakterii Gram-dodatnich, zmienia przepuszczalność błon biologicznych dla związków o niskiej masie cząsteczkowej i powoduje śmierć komórki:

Met-enkefalina – tyr-gly-gly-phen-met – peptyd syntetyzowany w neuronach i redukujący ból.

Struktura drugorzędowa białka jest strukturą przestrzenną powstałą w wyniku interakcji pomiędzy grupami funkcyjnymi szkieletu peptydowego.

Łańcuch peptydowy zawiera wiele grup CO i NH wiązań peptydowych, z których każda jest potencjalnie zdolna do uczestniczenia w tworzeniu wiązań wodorowych. Istnieją dwa główne typy struktur, które na to pozwalają: α-helisa, w której łańcuch jest zwinięty jak kabel telefoniczny, oraz złożona struktura β, w której wydłużone odcinki jednego lub większej liczby łańcuchów są ułożone obok siebie. strona. Obie te konstrukcje są bardzo stabilne.

Charakteryzuje się α-helisą niezwykle gęste upakowanie skręconego łańcucha polipeptydowego; na każdy zwój prawoskrętnej helisy przypada 3,6 reszt aminokwasowych, których rodniki są zawsze skierowane na zewnątrz i nieco do tyłu, to znaczy na początek łańcucha polipeptydowego.

Główne cechy α-helisy:

1) α-helisa jest stabilizowana wiązaniami wodorowymi pomiędzy atomem wodoru przy atomie azotu grupy peptydowej a tlenem karbonylowym reszty znajdującej się w czterech pozycjach wzdłuż łańcucha;

2) wszystkie grupy peptydowe biorą udział w tworzeniu wiązania wodorowego, co zapewnia maksymalną stabilność α-helisy;

3) wszystkie atomy azotu i tlenu grup peptydowych biorą udział w tworzeniu wiązań wodorowych, co znacznie zmniejsza hydrofilowość obszarów α-helikalnych i zwiększa ich hydrofobowość;

4) α-helisa powstaje spontanicznie i jest najbardziej stabilną konformacją łańcucha polipeptydowego, odpowiadającą minimalnej energii swobodnej;

5) w łańcuchu polipeptydowym L-aminokwasów prawoskrętna helisa, zwykle występująca w białkach, jest znacznie stabilniejsza niż lewoskrętna.

Możliwość tworzenia α-helisy zdeterminowana przez pierwszorzędową strukturę białka. Niektóre aminokwasy zapobiegają skręcaniu się szkieletu peptydowego. Na przykład sąsiadujące grupy karboksylowe glutaminianu i asparaginianu wzajemnie się odpychają, co zapobiega tworzeniu się wiązań wodorowych w α-helisie. Z tego samego powodu helikalizacja łańcucha jest trudna w miejscach, gdzie dodatnio naładowane reszty lizyny i argininy znajdują się blisko siebie. Jednakże prolina odgrywa największą rolę w rozrywaniu α-helisy. Po pierwsze, w prolinie atom azotu stanowi część sztywnego pierścienia, co uniemożliwia rotację wokół wiązania NC, a po drugie, prolina nie tworzy wiązania wodorowego ze względu na brak wodoru przy atomie azotu.

Arkusz β jest strukturą warstwową, utworzony przez wiązania wodorowe pomiędzy liniowo ułożonymi fragmentami peptydowymi. Obydwa łańcuchy mogą być niezależne lub należeć do tej samej cząsteczki polipeptydu. Jeśli łańcuchy są zorientowane w tym samym kierunku, wówczas taką strukturę β nazywa się równoległą. W przypadku przeciwnych kierunków łańcucha, to znaczy, gdy koniec N jednego łańcucha pokrywa się z końcem C innego łańcucha, strukturę β nazywa się antyrównoległą. energetycznie bardziej korzystny jest antyrównoległy arkusz β z prawie liniowymi mostkami wodorowymi.

równoległy arkusz β antyrównoległy arkusz β

W przeciwieństwie do α-helisy nasycone wiązaniami wodorowymi, każdy odcinek łańcucha β-kartki jest otwarty na tworzenie dodatkowych wiązań wodorowych. Boczne rodniki aminokwasów są zorientowane niemal prostopadle do płaszczyzny arkusza, na przemian w górę i w dół.

W tych obszarach, gdzie łańcuch peptydowy wygina się dość ostro, często zawiera pętlę β. Jest to krótki fragment, w którym 4 reszty aminokwasowe są wygięte o 180° i stabilizowane jednym mostkiem wodorowym pomiędzy resztą pierwszą i czwartą. Duże rodniki aminokwasowe zakłócają powstawanie pętli β, dlatego najczęściej obejmuje ona najmniejszy aminokwas, glicynę.

Struktura suprawtórna białka- jest to określona kolejność naprzemienności struktur drugorzędnych. Domena jest rozumiana jako odrębna część cząsteczki białka, która ma pewien stopień autonomii strukturalnej i funkcjonalnej. Domeny są obecnie uważane za podstawowe elementy struktury cząsteczek białek, a związek i charakter ułożenia α-helis i β-arkuszów pozwalają lepiej zrozumieć ewolucję cząsteczek białek i zależności filogenetycznych niż porównanie struktur pierwotnych.

Głównym zadaniem ewolucji jest projektując coraz więcej nowych białek. Szansa przypadkowego zsyntetyzowania sekwencji aminokwasów spełniającej warunki pakowania i zapewniającej spełnienie zadań funkcjonalnych jest nieskończenie mała. Dlatego często spotyka się białka o różnych funkcjach, ale o tak podobnej strukturze, że wydaje się, że mają wspólnego przodka lub wyewoluowały od siebie. Wydaje się, że ewolucja, stając przed koniecznością rozwiązania określonego problemu, woli nie projektować od początku do tego celu białek, lecz adaptować w tym celu już ugruntowane struktury, przystosowując je do nowych celów.

Kilka przykładów często powtarzających się struktur ponadgimnazjalnych:

1) αα’ – białka zawierające wyłącznie α-helisy (mioglobina, hemoglobina);

2) ββ’ – białka zawierające wyłącznie struktury β (immunoglobuliny, dysmutaza ponadtlenkowa);

3) βαβ’ – struktura β-beczułki, każda warstwa β znajduje się wewnątrz beczki i jest połączona z α-helisą zlokalizowaną na powierzchni cząsteczki (fosfoizomeraza triozowa, dehydrogenaza mleczanowa);

4) „palec cynkowy” – fragment białkowy składający się z 20 reszt aminokwasowych, atom cynku jest połączony z dwiema resztami cysteiny i dwiema resztami histydyny, w wyniku czego powstaje „palec” złożony z około 12 reszt aminokwasowych, który może wiązać się z regionami regulatorowymi cząsteczki DNA;

5) „zamek leucynowy” – białka oddziałujące posiadają region α-helikalny zawierający co najmniej 4 reszty leucyny, są oddalone od siebie o 6 aminokwasów, czyli znajdują się na powierzchni co drugiego zwoju i mogą tworzyć wiązania hydrofobowe z resztami leucyny kolejne białko. Na przykład za pomocą zamków leucynowych można kompleksować cząsteczki silnie zasadowych białek histonowych, pokonując ładunek dodatni.

Trzeciorzędowa struktura białka- jest to przestrzenny układ cząsteczki białka, stabilizowany wiązaniami pomiędzy bocznymi rodnikami aminokwasów.

Rodzaje wiązań stabilizujących trzeciorzędową strukturę białka:

elektrostatyczne, hydrofobowe, dwusiarczkowe, interakcje, wiązania, interakcje, wiązania

W zależności od złożenia Trzeciorzędową strukturę białek można podzielić na dwa główne typy - włóknistą i kulistą.

Białka włókniste- długie, nitkowate cząsteczki nierozpuszczalne w wodzie, których łańcuchy polipeptydowe są wydłużone wzdłuż jednej osi. Są to głównie białka strukturalne i kurczliwe. Kilka przykładów najpowszechniejszych białek fibrylarnych:

1. α- Keratyny. Syntetyzowany przez komórki naskórka. Stanowią prawie całą suchą masę włosów, futra, piór, rogów, paznokci, pazurów, kolców, łusek, kopyt i skorupy żółwia, a także znaczną część masy zewnętrznej warstwy skóry. To cała rodzina białek; mają podobny skład aminokwasowy, zawierają wiele reszt cysteinowych i mają taki sam przestrzenny układ łańcuchów polipeptydowych.

W komórkach włosowych łańcuchy polipeptydowe keratyny najpierw zorganizowane we włókna, z których następnie formowane są struktury przypominające linę lub skręcony kabel, ostatecznie wypełniając całą przestrzeń komórki. Komórki włosowe ulegają spłaszczeniu i ostatecznie obumierają, a ściany komórkowe tworzą wokół każdego włosa rurkowatą osłonę zwaną kutikulą. W α-keratynie łańcuchy polipeptydowe mają kształt α-helisy, skręconej wokół siebie w trójżyłowy kabel z utworzeniem krzyżowych wiązań disiarczkowych.

Zlokalizowane są reszty N-końcowe z jednej strony (równolegle). Keratyny są nierozpuszczalne w wodzie ze względu na przewagę w ich składzie aminokwasów z niepolarnymi rodnikami bocznymi zwróconymi w stronę fazy wodnej. Podczas trwałej ondulacji zachodzą następujące procesy: najpierw mostki dwusiarczkowe ulegają zniszczeniu poprzez redukcję tiolami, następnie po nadaniu włosowi wymaganego kształtu są suszone poprzez ogrzewanie, natomiast w wyniku utleniania tlenem atmosferycznym powstają nowe mostki dwusiarczkowe , które zachowują kształt fryzury.

2. β-Keratyny. Należą do nich fibroina jedwabiu i pajęczyny. Są to antyrównoległe warstwy β-plisowane z przewagą w składzie glicyny, alaniny i seryny.

3. Kolagen. Najpopularniejsze białko u zwierząt wyższych i główne białko włókniste tkanki łącznej. Kolagen syntetyzowany jest w fibroblastach i chondrocytach – wyspecjalizowanych komórkach tkanki łącznej, z których następnie jest wydalany. Włókna kolagenowe znajdują się w skórze, ścięgnach, chrząstkach i kościach. Nie rozciągają się, są mocniejsze od drutu stalowego, a włókna kolagenowe charakteryzują się poprzecznymi prążkami.

Po ugotowaniu w wodzie jest włóknisty, nierozpuszczalny i niestrawny kolagen przekształca się w żelatynę poprzez hydrolizę pewnych wiązań kowalencyjnych. Kolagen zawiera 35% glicyny, 11% alaniny, 21% proliny i 4-hydroksyprolinę (aminokwas unikalny dla kolagenu i elastyny). Skład ten decyduje o stosunkowo niskiej wartości odżywczej żelatyny jako białka spożywczego. Włókna kolagenowe składają się z powtarzających się podjednostek polipeptydowych zwanych tropokolagenem. Podjednostki te są ułożone wzdłuż włókienek w postaci równoległych wiązek w sposób od głowy do ogona. Przemieszczenie głów daje charakterystyczne poprzeczne prążki. Pustki w tej strukturze, jeśli zajdzie taka potrzeba, mogą służyć jako miejsce osadzania się kryształów hydroksyapatytu Ca 5 (OH) (PO 4) 3, który odgrywa ważną rolę w mineralizacji kości.

Podjednostki tropokolagenu składają się z z trzech łańcuchów polipeptydowych ciasno zwiniętych w trójniciową linę, różniącą się od α- i β-keratyn. W niektórych kolagenach wszystkie trzy łańcuchy mają tę samą sekwencję aminokwasów, w innych tylko dwa łańcuchy są identyczne, a trzeci jest inny. Łańcuch polipeptydowy tropokolagenu tworzy lewoskrętną helisę, zawierającą tylko trzy reszty aminokwasowe na obrót ze względu na zagięcia łańcucha powodowane przez prolinę i hydroksyprolinę. Trzy łańcuchy są połączone ze sobą, oprócz wiązań wodorowych, wiązaniem kowalencyjnym utworzonym pomiędzy dwiema resztami lizyny znajdującymi się w sąsiednich łańcuchach:

W miarę jak się starzejemy w podjednostkach tropokolagenu i pomiędzy nimi tworzy się coraz więcej wiązań poprzecznych, co powoduje, że włókna kolagenowe stają się sztywniejsze i łamliwe, a to zmienia właściwości mechaniczne chrząstki i ścięgien, powoduje większą łamliwość kości i zmniejsza przezroczystość rogówki.

4. Elastyna. Zawarty w żółtej elastycznej tkance więzadeł i elastycznej warstwie tkanki łącznej w ścianach dużych tętnic. Główną podjednostką włókienek elastyny ​​jest tropoelastyna. Elastyna jest bogata w glicynę i alaninę, zawiera dużo lizyny i mało proliny. Spiralne odcinki elastyny ​​rozciągają się pod wpływem napięcia, ale powracają do swojej pierwotnej długości po usunięciu obciążenia. Reszty lizyny czterech różnych łańcuchów tworzą ze sobą wiązania kowalencyjne i umożliwiają odwracalne rozciąganie elastyny ​​we wszystkich kierunkach.

Białka globularne- białka, których łańcuch polipeptydowy jest złożony w zwartą kulkę, są zdolne do wykonywania różnorodnych funkcji.

Trzeciorzędowa struktura białek globularnych Najwygodniej będzie rozważyć użycie przykładu mioglobiny. Mioglobina jest stosunkowo małym białkiem wiążącym tlen występującym w komórkach mięśniowych. Magazynuje związany tlen i wspomaga jego transfer do mitochondriów. Cząsteczka mioglobiny zawiera jeden łańcuch polipeptydowy i jedną hemogrupę (hem) - kompleks protoporfiryny z żelazem.

Podstawowe właściwości mioglobina:

a) cząsteczka mioglobiny jest tak zwarta, że ​​zmieszczą się w niej tylko 4 cząsteczki wody;

b) wszystkie polarne reszty aminokwasowe, z wyjątkiem dwóch, znajdują się na zewnętrznej powierzchni cząsteczki i wszystkie są w stanie uwodnionym;

c) większość hydrofobowych reszt aminokwasowych znajduje się wewnątrz cząsteczki mioglobiny i dzięki temu jest zabezpieczona przed kontaktem z wodą;

d) każda z czterech reszt proliny w cząsteczce mioglobiny jest zlokalizowana w miejscu zgięcia łańcucha polipeptydowego; reszty seryny, treoniny i asparaginy znajdują się w innych miejscach zgięcia, ponieważ takie aminokwasy zapobiegają tworzeniu się α-helisy, jeśli są znajdują się obok siebie;

e) płaska grupa hemowa znajduje się we wnęce (kieszeni) w pobliżu powierzchni cząsteczki, atom żelaza ma dwa wiązania koordynacyjne skierowane prostopadle do płaszczyzny hemu, jedno z nich jest połączone z resztą histydyny 93, a drugie służy do wiązania cząsteczka tlenu.

Zaczynając od trzeciorzędowej struktury białka staje się zdolny do wykonywania przyrodzonych mu funkcji biologicznych. Podstawą funkcjonowania białek jest to, że gdy na powierzchni białka ułożona jest struktura trzeciorzędowa, powstają obszary, które mogą przyłączać inne cząsteczki, zwane ligandami. Wysoką specyficzność oddziaływania białka z ligandem zapewnia komplementarność struktury centrum aktywnego do struktury liganda. Komplementarność to zgodność przestrzenna i chemiczna oddziałujących powierzchni. W przypadku większości białek struktura trzeciorzędowa jest maksymalnym poziomem fałdowania.

Czwartorzędowa struktura białka- charakterystyczne dla białek składających się z dwóch lub więcej łańcuchów polipeptydowych połączonych ze sobą wyłącznie wiązaniami niekowalencyjnymi, głównie elektrostatycznymi i wodorowymi. Najczęściej białka zawierają dwie lub cztery podjednostki; więcej niż cztery podjednostki zwykle zawierają białka regulatorowe.

Białka o strukturze czwartorzędowej, są często nazywane oligomerami. Wyróżnia się białka homomeryczne i heteromeryczne. Do białek homomerycznych zalicza się białka, w których wszystkie podjednostki mają tę samą budowę, np. enzym katalaza składa się z czterech absolutnie identycznych podjednostek. Białka heteromeryczne mają różne podjednostki; na przykład enzym polimeraza RNA składa się z pięciu strukturalnie różnych podjednostek, które pełnią różne funkcje.

Interakcja pojedynczej podjednostki z określonym ligandem powoduje zmiany konformacyjne w całym białku oligomerycznym i zmienia powinowactwo innych podjednostek do ligandów, właściwość ta leży u podstaw zdolności białek oligomerycznych do regulacji allosterycznej.

Można zbadać czwartorzędową strukturę białka na przykładzie hemoglobiny. Zawiera cztery łańcuchy polipeptydowe i cztery hemowe grupy prostetyczne, w których atomy żelaza występują w postaci żelazawej Fe 2+. Białkowa część cząsteczki – globina – składa się z dwóch łańcuchów α i dwóch łańcuchów β zawierających do 70% α-helis. Każdy z czterech łańcuchów ma charakterystyczną strukturę trzeciorzędową i z każdym łańcuchem związana jest jedna hemogrupa. Hemy różnych łańcuchów znajdują się stosunkowo daleko od siebie i mają różne kąty nachylenia. Pomiędzy dwoma łańcuchami α i dwoma β-łańcuchami powstaje niewiele bezpośrednich kontaktów, natomiast pomiędzy łańcuchami α i β powstają liczne kontakty typu α 1 β 1 i α 2 β 2 utworzone przez rodniki hydrofobowe. Pomiędzy α 1 β 1 i α 2 β 2 pozostaje kanał.

W przeciwieństwie do mioglobiny hemoglobina scharakteryzowany znacznie mniejsze powinowactwo do tlenu, co pozwala przy niskich ciśnieniach cząstkowych tlenu występujących w tkankach oddać im znaczną część związanego tlenu. Tlen jest łatwiej wiązany przez żelazo hemoglobinę przy wyższych wartościach pH i niskich stężeniach CO 2 charakterystycznych dla pęcherzyków płucnych; uwalnianiu tlenu z hemoglobiny sprzyjają niższe wartości pH i wysokie stężenia CO 2 charakterystyczne dla tkanek.

Oprócz tlenu hemoglobina przenosi jony wodoru, które wiążą się z resztami histydyny w łańcuchach. Hemoglobina przenosi również dwutlenek węgla, który przyłącza się do końcowej grupy aminowej każdego z czterech łańcuchów polipeptydowych, powodując powstanie karbaminohemoglobiny:

W czerwone krwinki w dość dużych stężeniach występuje substancja 2,3-difosfoglicerynian (DPG), jej zawartość wzrasta wraz ze wzrostem wysokości i niedotlenieniem, ułatwiając uwalnianie tlenu z hemoglobiny w tkankach. DPG znajduje się w kanale pomiędzy α 1 β 1 i α 2 β 2, oddziałując z dodatnio zanieczyszczonymi grupami łańcuchów β. Kiedy hemoglobina wiąże tlen, DPG jest wypychany z jamy. Czerwone krwinki niektórych ptaków nie zawierają DPG, ale heksafosforan inozytolu, który dodatkowo zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu.

2,3-difosfoglicerynian (DPG)

HbA - normalna hemoglobina u dorosłych, HbF - hemoglobina płodowa, ma większe powinowactwo do O 2, HbS - hemoglobina w anemii sierpowatokrwinkowej. Anemia sierpowatokrwinkowa jest poważną chorobą dziedziczną spowodowaną genetyczną nieprawidłowością hemoglobiny. We krwi chorych znajduje się niezwykle duża liczba cienkich, sierpowatych czerwonych krwinek, które po pierwsze łatwo pękają, a po drugie zatykają naczynia włosowate.

Na poziomie molekularnym hemoglobina S jest inna z hemoglobiny A w pozycji 6 łańcuchów β znajduje się jedna reszta aminokwasowa, gdzie zamiast reszty kwasu glutaminowego znajduje się walina. Zatem hemoglobina S zawiera dwa mniej ładunków ujemnych; pojawienie się waliny prowadzi do pojawienia się „lepkiego” kontaktu hydrofobowego na powierzchni cząsteczki, w wyniku czego podczas odtleniania cząsteczki deoksyhemoglobiny S sklejają się i tworzą nierozpuszczalne, nienormalnie długie nitkowate agregaty, prowadzące do deformacji czerwonych krwinek.

Nie ma powodu sądzić, że istnieje niezależna kontrola genetyczna nad tworzeniem się poziomów organizacji strukturalnej białek powyżej pierwotnej, ponieważ struktura pierwotna determinuje drugorzędową, trzeciorzędową i czwartorzędową (jeśli występuje). Natywna konformacja białka jest strukturą najbardziej stabilną termodynamicznie w danych warunkach.

WYKŁAD 6

Istnieją właściwości fizyczne, chemiczne i biologiczne białek.

Właściwości fizyczne białek to obecność masy cząsteczkowej, dwójłomność (zmiana właściwości optycznych roztworu białka w ruchu w porównaniu z roztworem w spoczynku), wynikająca z niesferycznego kształtu białek, ruchliwość w polu elektrycznym, wynikająca z ładunku cząsteczek białka . Ponadto białka charakteryzują się właściwościami optycznymi, polegającymi na zdolności do obracania płaszczyzny polaryzacji światła, rozpraszania promieni świetlnych ze względu na duży rozmiar cząstek białka oraz pochłaniania promieni ultrafioletowych.

Jedna z charakterystycznych właściwości fizycznych białka to zdolność do adsorbowania na powierzchni, a czasami do wychwytywania wewnątrz cząsteczek, niskocząsteczkowych związków organicznych i jonów.

Właściwości chemiczne białek są różne wyjątkowa różnorodność, gdyż białka charakteryzują się wszystkimi reakcjami rodników aminokwasowych i charakteryzują się reakcją hydrolizy wiązań peptydowych.

Posiadający znaczną liczbę grup kwasowych i zasadowych, białka wykazują właściwości amfoteryczne. W przeciwieństwie do wolnych aminokwasów, o właściwościach kwasowo-zasadowych białek decydują nie grupy α-aminowe i α-karboksylowe biorące udział w tworzeniu wiązań peptydowych, ale naładowane rodniki reszt aminokwasowych. O głównych właściwościach białek decydują reszty argininy, lizyny i histydyny. Właściwości kwasowe wynikają z reszt kwasu asparaginowego i glutaminowy.

Krzywe miareczkowania białek są wystarczające trudne do interpretacji, ponieważ każde białko zawiera zbyt wiele grup ulegających miareczkowaniu, pomiędzy zjonizowanymi grupami białka zachodzą oddziaływania elektrostatyczne, a na p K każdej grupy miareczkowej wpływają pobliskie reszty hydrofobowe i wiązania wodorowe. Największym praktycznym zastosowaniem jest punkt izoelektryczny białka – wartość pH, przy której całkowity ładunek białka wynosi zero. W punkcie izoelektrycznym białko jest maksymalnie obojętne, nie porusza się w polu elektrycznym i ma najcieńszą otoczkę hydratacyjną.

Białka wykazują właściwości buforujące, ale ich pojemność buforowa jest niewielka. Wyjątkiem są białka zawierające dużą liczbę reszt histydynowych. Przykładowo hemoglobina zawarta w erytrocytach, ze względu na bardzo dużą zawartość reszt histydynowych, posiada znaczną pojemność buforową przy pH około 7, co jest bardzo istotne ze względu na rolę, jaką erytrocyty pełnią w transporcie tlenu i dwutlenku węgla w organizmie. krew.

Białka charakteryzują się rozpuszczalnością w wodzie i z fizycznego punktu widzenia tworzą prawdziwe rozwiązania molekularne. Roztwory białek charakteryzują się jednak pewnymi właściwościami koloidalnymi: efektem Tendahla (zjawisko rozpraszania światła), niemożnością przejścia przez błony półprzepuszczalne, dużą lepkością i tworzeniem żeli.

Rozpuszczalność białka jest wysoce zależna od stężenia soli, czyli od siły jonowej roztworu. W wodzie destylowanej białka są najczęściej słabo rozpuszczalne, ale ich rozpuszczalność wzrasta wraz ze wzrostem siły jonowej. Jednocześnie coraz większa liczba uwodnionych jonów nieorganicznych wiąże się z powierzchnią białka i tym samym zmniejsza się stopień jego agregacji. Przy dużej sile jonowej jony soli usuwają powłokę hydratacyjną z cząsteczek białek, co prowadzi do agregacji i wytrącania białek (zjawisko wysalania). Wykorzystując różnice w rozpuszczalności, można rozdzielić mieszaninę białek przy użyciu zwykłych soli.

Wśród właściwości biologicznych białek obejmują przede wszystkim ich aktywność katalityczną. Kolejną ważną właściwością biologiczną białek jest ich aktywność hormonalna, czyli zdolność wpływania na całe grupy reakcji zachodzących w organizmie. Niektóre białka mają właściwości toksyczne, patogenne, pełnią funkcje ochronne, receptorowe i odpowiadają za zjawiska adhezji komórkowej.

Kolejna unikalna właściwość biologiczna białek- denaturacja. Białka w stanie naturalnym nazywane są natywnymi. Denaturacja to zniszczenie struktury przestrzennej białek pod wpływem czynników denaturujących. Podczas denaturacji pierwotna struktura białek nie ulega uszkodzeniu, ale traci się ich aktywność biologiczną, a także rozpuszczalność, ruchliwość elektroforetyczną i niektóre inne reakcje. W wyniku denaturacji rodniki aminokwasów tworzące centrum aktywne białka oddalają się od siebie przestrzennie, co oznacza, że ​​następuje zniszczenie centrum specyficznego wiązania białka z ligandem. Rodniki hydrofobowe, zwykle zlokalizowane w hydrofobowym rdzeniu białek globularnych, po denaturacji trafiają na powierzchnię cząsteczki, tworząc w ten sposób warunki do agregacji wytrącających się białek.

Odczynniki i warunki powodujące denaturację białka:

Temperatura powyżej 60 o C – zniszczenie słabych wiązań w białku,

Kwasy i zasady – zmiana jonizacji grup jonogennych, rozrywanie wiązań jonowych i wodorowych,

Mocznik – zniszczenie wewnątrzcząsteczkowych wiązań wodorowych w wyniku powstania wiązań wodorowych z mocznikiem,

Alkohol, fenol, chloramina – niszczenie wiązań hydrofobowych i wodorowych,

Sole metali ciężkich – powstawanie nierozpuszczalnych soli białek z jonami metali ciężkich.

Po usunięciu środków denaturujących możliwa jest renatywacja, ponieważ łańcuch peptydowy ma tendencję do przyjmowania konformacji o najniższej energii swobodnej w roztworze.

W warunkach komórkowych białka mogą samorzutnie ulegają denaturacji, chociaż w wolniejszym tempie niż w wysokiej temperaturze. Spontaniczna renatywacja białek w komórce jest trudna, gdyż ze względu na wysokie stężenie istnieje duże prawdopodobieństwo agregacji częściowo zdenaturowanych cząsteczek.

Komórki zawierają białka- chaperony molekularne, które mają zdolność wiązania się z częściowo zdenaturowanymi białkami znajdującymi się w stanie niestabilnym, skłonnymi do agregacji i przywracania ich natywnej konformacji. Początkowo białka te odkryto jako białka szoku cieplnego, gdyż ich synteza wzrosła, gdy komórka była wystawiona na stres, na przykład gdy wzrosła temperatura. Opiekuny są klasyfikowane według masy ich podjednostek: hsp-60, hsp-70 i hsp-90. Każda klasa obejmuje rodzinę powiązanych białek.

Chaperony molekularne ( hsp-70) wysoce konserwatywna klasa białek występująca we wszystkich częściach komórki: cytoplazmie, jądrze, retikulum endoplazmatycznym, mitochondriach. Na C-końcu pojedynczego łańcucha polipeptydowego hsp-70 ma region będący rowkiem zdolnym do interakcji z peptydami o długości 7-9 reszt aminokwasowych, wzbogaconymi w rodniki hydrofobowe. Takie regiony w białkach globularnych występują w przybliżeniu co 16 aminokwasów. Hsp-70 jest w stanie chronić białka przed inaktywacją temperaturową oraz przywracać konformację i aktywność częściowo zdenaturowanych białek.

Opiekunowie-60 (hsp-60) biorą udział w tworzeniu trzeciorzędowej struktury białek. Hsp-60 działa jako białko oligomeryczne składające się z 14 podjednostek. Hsp-60 tworzy dwa pierścienie, każdy pierścień składa się z 7 połączonych ze sobą podjednostek.

Każda podjednostka składa się z trzech domen:

Domena wierzchołkowa zawiera wiele hydrofobowych reszt aminokwasowych skierowanych do wnętrza wnęki utworzonej przez podjednostki;

Domena równikowa ma aktywność ATPazy i jest niezbędna do uwolnienia białka z kompleksu opiekuńczego;

Domena pośrednia łączy domenę wierzchołkową i równikową.

Białko posiadające fragmenty na swojej powierzchni, wzbogacony hydrofobowymi aminokwasami, wchodzi do jamy kompleksu opiekuńczego. W specyficznym środowisku tej wnęki, w warunkach izolacji od innych cząsteczek cytozolu komórki, następuje selekcja możliwych konformacji białek, aż do znalezienia konformacji energetycznie korzystniejszej. Zależne od chaperonów tworzenie konformacji natywnej wiąże się z wydatkowaniem znacznej ilości energii, której źródłem jest ATP.